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- PDB-3miu: Structure of Banana Lectin-pentamannose complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3miu
タイトルStructure of Banana Lectin-pentamannose complex
要素Lectinレクチン
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / ALL BETA SHEET PROTEIN / BETA PRISM-I FOLD / MANNOSE SPECIFIC
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Jacalin-like lectin domain, plant / Jacalin-like lectin domain / Aligned Prism / Vitelline Membrane Outer Layer Protein I, subunit A / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-type lectin domain profile. / Jacalin-like lectin domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3alpha-alpha-mannobiose / HEXANE-1,6-DIOL / alpha-D-mannopyranose / レクチン
類似検索 - 構成要素
生物種Musa acuminata (マレーヤマバショウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Sharma, A. / Vijayan, M.
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2011
タイトル: Influence of glycosidic linkage on the nature of carbohydrate binding in beta-prism I fold lectins: an X-ray and molecular dynamics investigation on banana lectin-carbohydrate complexes
著者: Sharma, A. / Vijayan, M.
履歴
登録2010年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月19日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lectin
B: Lectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,32314
ポリマ－29,3672
非ポリマー1,95612
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area12170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.911, 80.911, 147.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-179-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lectin / レクチン


分子量: 14683.493 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Musa acuminata (マレーヤマバショウ)
参照: UniProt: Q8L5H4

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糖 , 2種, 6分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose / 3alpha-alpha-mannobiose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 代謝代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 3alpha-alpha-mannobiose
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a1122h-1a_1-5]/1-1/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス / マンノース


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 80分子

#4: 化合物 ChemComp-HEZ / HEXANE-1,6-DIOL / 1,6-ヘキサンジオ-ル / 1,6-Hexanediol


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: ZINC ACETATE DIHYDRATE, SODIUM CACODYLATE, 1,6-HEXANEDIOL, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年8月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→30 Å / Num. all: 17203 / Num. obs: 17137 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.76 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 33
反射 シェル解像度: 2.63→2.72 Å / Rmerge(I) obs: 0.428 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 1646 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1x1v

1x1v


解像度: 2.63→24.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 16.908 / SU ML: 0.188 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.335 / ESU R Free: 0.248 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24335 1320 7.7 %RANDOM
Rwork0.21667 ---
obs0.21875 15770 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.022 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.74 Å21.87 Å20 Å2
2--3.74 Å20 Å2
3----5.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→24.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2030 0 121 74 2225
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2791.9982995
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.125278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.67723.33384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.96615291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.777156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2912
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.21483
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0040.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.361.51369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.6822130
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9833949
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.724.5865
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.632→2.7 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.447 95 -
Rwork0.363 1125 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.8975 Å / Origin y: 23.0138 Å / Origin z: 58.2078 Å
111213212223313233
T-0.2378 Å20.0427 Å20.0525 Å2--0.3221 Å2-0.0259 Å2---0.2166 Å2
L1.9969 °2-1.4149 °20.7178 °2-2.2242 °2-0.2923 °2--7.5815 °2
S0.1278 Å °-0.0794 Å °-0.0831 Å °-0.2511 Å °-0.0435 Å °0.0858 Å °0.306 Å °-0.0391 Å °-0.0843 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 141
2X-RAY DIFFRACTION1B2 - 141

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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