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- PDB-3lou: Crystal structure of Formyltetrahydrofolate deformylase (YP_10525... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lou
タイトルCrystal structure of Formyltetrahydrofolate deformylase (YP_105254.1) from BURKHOLDERIA MALLEI ATCC 23344 at 1.90 A resolution
要素Formyltetrahydrofolate deformylase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Formyltetrahydrofolate deformylase / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


formyltetrahydrofolate deformylase / formyltetrahydrofolate deformylase activity / hydroxymethyl-, formyl- and related transferase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / one-carbon metabolic process
類似検索 - 分子機能
Formyltetrahydrofolate deformylase / Formyltetrahydrofolate deformylase, C-terminal hydrolase domain / Formyl transferase, N-terminal domain / ACT domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich ...Formyltetrahydrofolate deformylase / Formyltetrahydrofolate deformylase, C-terminal hydrolase domain / Formyl transferase, N-terminal domain / ACT domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Unknown ligand / Formyltetrahydrofolate deformylase / Formyltetrahydrofolate deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia mallei (鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Formyltetrahydrofolate deformylase (YP_105254.1) from BURKHOLDERIA MALLEI ATCC 23344 at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formyltetrahydrofolate deformylase
B: Formyltetrahydrofolate deformylase
C: Formyltetrahydrofolate deformylase
D: Formyltetrahydrofolate deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,04047
ポリマ－132,7174
非ポリマー3,32343
水15,655869
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Formyltetrahydrofolate deformylase
B: Formyltetrahydrofolate deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,16626
ポリマ－66,3582
非ポリマー1,80824
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7780 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area25490 Å2
手法PISA
3
C: Formyltetrahydrofolate deformylase
D: Formyltetrahydrofolate deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,87421
ポリマ－66,3582
非ポリマー1,51519
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area25650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.628, 93.476, 98.802
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A7 - 291
2114B7 - 291
3114C7 - 291
4114D7 - 291
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Formyltetrahydrofolate deformylase /


分子量: 33179.203 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Burkholderia mallei (鼻疽菌) / 株: ATCC 23344 / 遺伝子: purU-2, BMAA0482 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: Q62DH4, UniProt: A0A0H2WCF8*PLUS, formyltetrahydrofolate deformylase

-
非ポリマー , 5種, 912分子

#2: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 869 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SEQUENCE THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2000M Li2SO4, 10.0000% PEG-3000, 0.1M Imidazole pH 8.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97922
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月31日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979221
反射解像度: 1.9→29.488 Å / Num. obs: 105637 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.053 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 7.73
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.9-1.970.5541.53923920680195.8
1.97-2.050.3842.23999820862199.1
2.05-2.140.28133837719967198.9
2.14-2.250.2163.73894820244198.8
2.25-2.390.1674.73995220677198.9
2.39-2.580.1345.74126121309198.8
2.58-2.840.09184005920654198.5
2.84-3.250.0611.73986120488198.2
3.25-4.080.04173914320076197.1
4.08-29.4880.03320.23981020337196.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.488 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 7.289 / SU ML: 0.097 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.137
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) HAS BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE. 5. SULFATE (SO4),POLYETHYLENE GLYCOL, AND ETHYLENE GLYCOL FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOGENIC CONDITIONS HAVE BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE. 6. ELECTRON DENSITIES BETWEEN RESIDUES 62-65 ON THE A AND C SUBUNITS, AND 61-65 ON THE B AND D SUBUNITS ARE DISORDERED; THEREFORE, THESE RESIDUES WERE NOT MODELED. BULK SOLVENT MODELLING. METHOD USED : BABINET MODEL WITH MASK PARAMETERS FOR MASK CALCULATION VDW PROBE RADIUS : 1.40 ION PROBE RADIUS : 0.80 SHRINKAGE RADIUS : 0.80
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 5276 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.187 105611 99.34 %-
原子変位パラメータBiso max: 75.91 Å2 / Biso mean: 26.272 Å2 / Biso min: 10.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.01 Å20 Å2-0.1 Å2
2--0.88 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.488 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8875 0 206 869 9950
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0229663
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026700
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.95513142
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.781316194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.25451233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.86322.463475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.341151591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.38115101
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02110775
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022130
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.05625792
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2922310
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92349410
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.03863871
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.52983674
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3297 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1AMEDIUM POSITIONAL0.540.5
2BMEDIUM POSITIONAL0.530.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.510.5
4DMEDIUM POSITIONAL0.530.5
1AMEDIUM THERMAL0.952
2BMEDIUM THERMAL0.922
3CMEDIUM THERMAL0.922
4DMEDIUM THERMAL0.922
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 368 -
Rwork0.245 7193 -
all-7561 -
obs--97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.83920.0511-0.05080.8870.02870.47180.0170.09880.0998-0.04510.02070.1163-0.0908-0.1365-0.03770.05480.01860.00560.07470.04820.063317.566-0.38412.455
20.98650.203-0.06381.01960.30150.8793-0.00550.0659-0.10810.07240.0732-0.09130.16080.1842-0.06760.05620.0319-0.01270.0639-0.02370.039547.347-27.91613.131
30.8285-0.1157-0.04140.794-0.05320.6693-0.0055-0.0202-0.07420.02920.06360.15580.0858-0.188-0.05810.0437-0.0181-0.00850.08780.05030.07215.55-29.36633.515
41.0932-0.30240.11370.99890.15280.6281-0.0067-0.12730.1453-0.03320.0529-0.1028-0.13970.0797-0.04630.0699-0.00960.0150.0333-0.02250.042445.32-2.30938.178
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 291
2X-RAY DIFFRACTION2B8 - 291
3X-RAY DIFFRACTION3C7 - 291
4X-RAY DIFFRACTION4D8 - 291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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