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- PDB-3lo7: Crystal structure of PBPA from Mycobacterium tuberculosis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lo7
タイトルCrystal structure of PBPA from Mycobacterium tuberculosis
要素Penicillin-binding protein A
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / TRANSPEPTIDASE DOMAIN / Cell membrane (細胞膜) / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Membrane (生体膜) / Peptidoglycan synthesis (ペプチドグリカン) / Phosphoprotein / Signal-anchor / Transmembrane (膜貫通型タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / membrane => GO:0016020 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Β-ラクタマーゼ / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidoglycan D,D-transpeptidase PbpA / Peptidoglycan D,D-transpeptidase PbpA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Fedarovich, A. / Davies, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Unusual conformation of the SxN motif in the crystal structure of penicillin-binding protein A from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Fedarovich, A. / Nicholas, R.A. / Davies, C.
履歴
登録2010年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein A
B: Penicillin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3012
ポリマ－102,3012
非ポリマー00
水1,36976
1
A: Penicillin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1501
ポリマ－51,1501
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Penicillin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1501
ポリマ－51,1501
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.600, 120.600, 92.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein A / PBPA


分子量: 51150.332 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 35 to 491 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: MT0019, MTCY10H4.16c, pbpA, Rv0016c / プラスミド: pT7HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P71586, UniProt: P9WKD1*PLUS, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.99 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 35% PEG 1000, 0.2M ammonium acetate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97932,0.97946,0.97180
検出器タイプ: MAR CCD 225 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月27日
放射モノクロメーター: SI(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979321
20.979461
30.97181
反射解像度: 2.05→36.3 Å / Num. all: 47630 / Num. obs: 47630 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 42.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 45.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.548 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 4701 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345softwareデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→36.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 11.457 / SU ML: 0.15 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.238 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2388 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.217 47630 --
obs0.217 47630 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.796 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å2-0.37 Å20 Å2
2---0.74 Å20 Å2
3---1.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→36.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5908 0 0 76 5984
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3031.9728234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1185793
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.01323.915235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.81115898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4361545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2957
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024613
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.22702
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.24161
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1160.2210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1960.299
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1520.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6571.54109
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.06426423
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.57832157
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5164.51811
LS精密化 シェル解像度: 2.051→2.104 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 148 -
Rwork0.263 3250 -
obs--98.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7332-1.48280.46842.534-0.69750.62970.1521-0.0031-0.0691-0.0923-0.1773-0.1583-0.0085-0.04520.0251-0.0867-0.0139-0.017-0.10670.0042-0.0202-41.439.7660.797
21.5587-1.5016-0.70414.75752.46642.2374-0.0177-0.06690.03530.6703-0.09350.22230.5228-0.15790.11120.035-0.04330.0193-0.14730.0106-0.105-78.139-10.043-1.058
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A45 - 488
2X-RAY DIFFRACTION2B50 - 488

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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