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- PDB-3iro: Trypanosoma cruzi Dihydrofolate Reductase-Thymidylate Synthase co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iro
タイトルTrypanosoma cruzi Dihydrofolate Reductase-Thymidylate Synthase complexed with NADPH and Q-8 antifolate
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / TRANSFERASE (転移酵素) / Trypanosoma cruzi (クルーズトリパノソーマ) / DHFR-TS antifolate complex / Methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / Multifunctional enzyme / NADP (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸) / Nucleotide biosynthesis / One-carbon metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / メチル化
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2CY / 酢酸塩 / Chem-NDP / リン酸塩 / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (クルーズトリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chitnumsub, P. / Yuvaniyama, J. / Yuthavong, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis of antifolate inhibition of Trypanosoma cruzi Dihydrofolate Reductase-Thymidylate Synthase
著者: Chitnumsub, P. / Yuvaniyama, J. / Vilaivan, T. / Vanichtanankul, J. / Kamchonwongpaisan, S. / Yuthavong, Y.
履歴
登録2009年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
C: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,16228
ポリマ－235,7124
非ポリマー5,45024
水1,49583
1
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,52213
ポリマ－117,8562
非ポリマー2,66611
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7960 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area42660 Å2
手法PISA
2
C: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,64015
ポリマ－117,8562
非ポリマー2,78413
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8390 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area42390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.544, 165.936, 84.718
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.410, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase / DHFR-TS / Dihydrofolate reductase / Thymidylate synthase


分子量: 58928.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (クルーズトリパノソーマ)
株: Y / プラスミド: pET11c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS
参照: UniProt: Q27793, ジヒドロ葉酸レダクターゼ, thymidylate synthase

-
非ポリマー , 6種, 107分子

#2: 化合物
ChemComp-2CY / 5-[3-(3-fluorophenoxy)propoxy]quinazoline-2,4-diamine


分子量: 328.341 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17FN4O2
#3: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.88 %
結晶化温度: 297 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4000, NH4OAc, pH 5.6, microbatch, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Kappa CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月30日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45.07 Å / Num. all: 48261 / Num. obs: 48286 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 48 Å2 / Limit h max: 26 / Limit h min: -29 / Limit k max: 59 / Limit k min: -29 / Limit l max: 30 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1995264.21 / Observed criterion F min: 25.4 / Rsym value: 0.097 / Χ2: 1.472 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Num. unique all: 4296 / Rsym value: 0.397 / Χ2: 1.264 / % possible all: 85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: A partial refined structure of 1IRM

1irm


解像度: 2.8→45.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 2478 5.1 %random
Rwork0.206 ---
all-50769 --
obs-48261 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 23.5073 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 90.76 Å2 / Biso mean: 32.37 Å2 / Biso min: 1.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.98 Å20 Å21.38 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3---0.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.48 Å
Luzzati d res high-2.8
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16419 0 360 83 16862
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.88
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.8-2.930.372624.90.32851210.0236338538384.9
2.93-3.080.3643075.40.29353960.0216325570390.2
3.08-3.280.33929750.25856670.026335596494.1
3.28-3.530.3123175.20.23358180.0186348613596.6
3.53-3.880.2530850.19559100.0146325621898.3
3.88-4.440.2443305.30.16759540.0136334628499.2
4.44-5.60.2343275.20.15759700.0136365629798.9
5.6-45.070.2453305.30.17459470.0136427627797.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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