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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h7d
タイトルThe crystal structure of the cathepsin K Variant M5 in complex with chondroitin-4-sulfate
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / glycosaminoglycan (グリコサミノグリカン) / sulfhydryl peptidase / cathepsin K mutant / ternary complex / Disease mutation / Disulfide bond (ジスルフィド) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Hydrolase (加水分解酵素) / Lysosome (リソソーム) / Protease (プロテアーゼ) / Thiol protease (システインプロテアーゼ) / Zymogen (酵素前駆体)
機能・相同性Peptidase C1A, papain C-terminal / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / in:ipr013128: / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Peptidase C1A, cathepsin K / Cysteine peptidase, histidine active site / Cysteine peptidase, asparagine active site / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Papain-like cysteine endopeptidase / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, papain C-terminal / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / in:ipr013128: / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Peptidase C1A, cathepsin K / Cysteine peptidase, histidine active site / Cysteine peptidase, asparagine active site / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Papain-like cysteine endopeptidase / Papain family cysteine protease / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Collagen degradation / Degradation of the extracellular matrix / Activation of Matrix Metalloproteinases / Trafficking and processing of endosomal TLR / MHC class II antigen presentation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / cathepsin K / negative regulation of cartilage development / intramembranous ossification / regulation of keratinocyte differentiation / endolysosome lumen / proteoglycan binding / autophagy of mitochondrion / fibronectin binding / bone resorption / cysteine-type peptidase activity / collagen catabolic process / proteolysis involved in cellular protein catabolic process / extracellular matrix disassembly / lysosomal lumen / collagen binding / リソソーム / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / タンパク質分解 / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / 核質 / extracellular region / Cathepsin K
機能・相同性情報
試料の由来Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.242 Å
データ登録者Cherney, M.M. / Kienetz, M. / Bromme, D. / James, M.N.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2011
タイトル: Structure-activity analysis of cathepsin K/chondroitin 4-sulfate interactions.
著者: Cherney, M.M. / Lecaille, F. / Kienitz, M. / Nallaseth, F.S. / Li, Z. / James, M.N. / Bromme, D.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2009年4月24日 / 公開: 2010年4月28日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.02010年4月28日Structure modelrepositoryInitial release
1.12011年7月13日Structure modelVersion format compliance
1.22014年1月15日Structure modelDatabase references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
E: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,20612
ポリマ-46,9192
非ポリマ-2,28710
4,648258
1
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3469
ポリマ-23,4591
非ポリマ-1,8878
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8603
ポリマ-23,4591
非ポリマ-4012
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Cathepsin K
ヘテロ分子

A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,69218
ポリマ-46,9192
非ポリマ-3,77316
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
Buried area (Å2)5540
ΔGint (kcal/M)22
Surface area (Å2)19490
手法PISA
4
E: Cathepsin K
ヘテロ分子

E: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7206
ポリマ-46,9192
非ポリマ-8014
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area (Å2)2530
ΔGint (kcal/M)-9
Surface area (Å2)18180
手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)140.564, 42.014, 87.509
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.19, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC 1 2 1
詳細monomer

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 AE

#1: タンパク質・ペプチド Cathepsin K / / Cathepsin O / Cathepsin X / Cathepsin O2


分子量: 23459.307 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 115-329 / 変異: K9E, I171E, Q172S, N190M, K191G, L195K / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K

-
非ポリマー , 5種, 268分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / : Ca / カルシウム
#3: 化合物 ChemComp-BDP / BETA-D-GLUCOPYRANURONIC ACID / D-GLUCURONIC ACID


分子量: 194.139 Da / 分子数: 3 / : C6H10O7 / グルクロン酸
#4: 化合物 ChemComp-ASG / 2-DEOXY-2-ACETAMIDO-BETA-D-GALACTOSE-4-SULFATE


分子量: 301.271 Da / 分子数: 3 / : C8H15NO9S
#5: 化合物 ChemComp-E64 / N-[N-[1-HYDROXYCARBOXYETHYL-CARBONYL]LEUCYLAMINO-BUTYL]-GUANIDINE


分子量: 360.429 Da / 分子数: 2 / : C15H30N5O5
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / : H2O /

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詳細

非ポリマーの詳細THE OLIGOSACCHARIDE CHAIN (BDP-ASG)N IS CONTINUOUS. IT IS RUNNING THROUGH THE SEVERAL UNIT CELLS. ...THE OLIGOSACCHARIDE CHAIN (BDP-ASG)N IS CONTINUOUS. IT IS RUNNING THROUGH THE SEVERAL UNIT CELLS. ONLY A HEXASACCHARIDE IN EACH ASYMMETRIC UNIT CAN BE SEEN. THERE ARE DISORDERED PARTS BETWEEN HEXASACCHARIDES THAT WERE NOT MODELED. O3 ATOM OF ASG 221 IS ALSO LACKING DENSITY TO PLACE IT CORRECTLY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー係数: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 30% MPD, 0.1M acetate buffer, 20mM CaCl2, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. all: 24791 / Num. obs: 24692 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 10
反射シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.535 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
PHENIX(phenix.refine: 1.4_4)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ATK
解像度: 2.242→40.245 Å / SU ML: 0.9 / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237712565.09 %
Rwork0.1774--
obs0.18052468599.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.713 Å2 / ksol: 0.411 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.2954 Å2-0 Å22.1239 Å2
2---6.4414 Å2-0 Å2
3---2.146 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.242→40.245 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数328601422583686
精密化中の拘束条件

精密化-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプDev ideal
f_bond_d0.0073507
f_angle_d1.0734739
f_dihedral_angle_d18.3661332
f_chiral_restr0.071468
f_plane_restr0.008616
Refine LS shell

精密化-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2419-2.33170.31531280.2271246295
2.3317-2.43780.2561280.1996256399
2.4378-2.56630.28161420.1882255899
2.5663-2.7270.29931330.18862604100
2.727-2.93750.2271470.16862633100
2.9375-3.2330.24251380.15892622100
3.233-3.70060.19821490.14652599100
3.7006-4.66120.1791340.13632672100
4.6612-40.25190.24871570.20452716100

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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