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- PDB-3g8d: Crystal structure of the biotin carboxylase subunit, E296A mutant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g8d
タイトルCrystal structure of the biotin carboxylase subunit, E296A mutant, of acetyl-COA carboxylase from Escherichia coli
要素Biotin carboxylase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / ATP-GRASP / CARBOXYLASE (カルボキシル化) / BIOTIN-DEPENDENT / FATTY ACID SYNTHESIS (脂肪酸の合成) / ACTIVE SITE MUTANT / ATP-binding / Biotin (ビオチン) / Fatty acid biosynthesis (脂肪酸の合成) / Lipid synthesis (脂質代謝) / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin carboxylase / biotin carboxylase activity / acetyl-CoA carboxylase complex / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding ...biotin carboxylase / biotin carboxylase activity / acetyl-CoA carboxylase complex / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Rossmann fold - #20 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. ...Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Rossmann fold - #20 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Biotin carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chou, C.Y. / Yu, L.P. / Tong, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of biotin carboxylase in complex with substrates and implications for its catalytic mechanism.
著者: Chou, C.Y. / Yu, L.P. / Tong, L.
履歴
登録2009年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biotin carboxylase
B: Biotin carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1886
ポリマ－97,5442
非ポリマー6444
水8,611478
1
A: Biotin carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8682
ポリマ－48,7721
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Biotin carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3204
ポリマ－48,7721
非ポリマー5483
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.331, 114.738, 122.148
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 1 - 440 / Label seq-ID: 1 - 440

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA

-
要素

#1: タンパク質 Biotin carboxylase / / Acetyl-CoA carboxylase subunit A / ACC


分子量: 48771.988 Da / 分子数: 2 / 変異: E296A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: accC, b3256, fabG, JW3224 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)STAR
参照: UniProt: P24182, biotin carboxylase, アセチルCoAカルボキシラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 23% PEG3350, 0.12M Li2SO4, 3.9% SORBITOL, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→83.62 Å / Num. obs: 90912 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 0.956 / Net I/σ(I): 28.075
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.9-1.978.20.37389310.92499.8
1.97-2.058.30.26390090.92599.7
2.05-2.148.30.19689640.91199.9
2.14-2.258.30.15190090.96699.9
2.25-2.398.40.12190630.987100
2.39-2.588.50.09690220.962100
2.58-2.848.70.07690851.003100
2.84-3.258.90.06791230.992100
3.25-4.098.60.04892090.949100
4.09-308.70.0494970.93799.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
COMO位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.239 / WRfactor Rwork: 0.212 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.886 / SU B: 2.531 / SU ML: 0.077 / SU R Cruickshank DPI: 0.131 / SU Rfree: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 4551 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 90830 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.87 Å2 / Biso mean: 22.076 Å2 / Biso min: 5.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6314 0 38 478 6830
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0226470
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1211.9718748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9885814
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.09823.655290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.118151121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6331552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2966
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024896
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.23035
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.24496
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2561
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0320.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1520.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0760.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5841.54194
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it126515
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.68332560
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7954.52233
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / 数: 2860 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
LOOSE POSITIONAL0.315
LOOSE THERMAL2.4110
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 671 -
Rwork0.213 12361 -
all-13032 -
obs--99.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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