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万見
- PDB-3g21: Crystal structure of the C-terminal domain of the Rous Sarcoma Vi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g21
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of the Rous Sarcoma Virus capsid protein: Low pH
要素Gag polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / ALPHA-HELICAL BUNDLE / CAPSID PROTEIN / VIRION / RETROVIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / structural constituent of virion / host cell plasma membrane / proteolysis ...host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / structural constituent of virion / host cell plasma membrane / proteolysis / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retrovirus capsid C-terminal domain / Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease ...Retrovirus capsid C-terminal domain / Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Kingston, R.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Proton-linked dimerization of a retroviral capsid protein initiates capsid assembly
著者: Bailey, G.D. / Hyun, J.K. / Mitra, A.K. / Kingston, R.L.
履歴
登録2009年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gag polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5372
ポリマ－8,4751
非ポリマー621
水1,49583
1
A: Gag polyprotein
ヘテロ分子

A: Gag polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0734
ポリマ－16,9492
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area1480 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.179, 32.179, 113.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Gag polyprotein / Capsid protein


分子量: 8474.636 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 389-465 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
株: Prague C Strain / 遺伝子: gag / プラスミド: pTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3)
参照: UniProt: P03322, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.3
詳細: 0.20M Succinic acid/KOH, pH4.3, 13-18% PEG8000, 0.75M Magnesium Nitrate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.85503 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月28日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.85503 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→27 Å / Num. all: 46299 / Num. obs: 46299 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 36.2
反射 シェル解像度: 0.9→0.93 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.167 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / Num. unique all: 1546 / % possible all: 30

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3G1G

3g1g


解像度: 0.9→27 Å / Num. parameters: 7348 / Num. restraintsaints: 10719
Isotropic thermal model: Restrained Anisotropic Thermal Parameters
交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.142 2306 -RANDOM
Rwork0.124 ---
obs0.124 43916 84.6 %-
all-43916 --
溶媒の処理溶媒モデル: Moews and Kretsinger (Babinet scaling)
Refine analyzeNum. disordered residues: 42 / Occupancy sum hydrogen: 583.31 / Occupancy sum non hydrogen: 669.09
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数707 0 4 101 812
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0252
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.114
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.112
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.164
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.078

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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