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万見
- PDB-3ehr: Crystal Structure of Human Osteoclast Stimulating Factor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ehr
タイトルCrystal Structure of Human Osteoclast Stimulating Factor
要素Osteoclast-stimulating factor 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / BETA BARREL (Βバレル) / HELIX-TURN-HELIX (ヘリックスターンヘリックス) / SH3 / ANKYRIN REPEAT / ANK repeat / Cytoplasm (細胞質) / Phosphoprotein / Polymorphism / SH3 domain (SH3ドメイン)
機能・相同性
機能・相同性情報


骨化 / SH3 domain binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / シグナル伝達 / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat-containing domain / SH3 Domains / SH3ドメイン / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...Ankyrin repeat-containing domain / SH3 Domains / SH3ドメイン / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Αソレノイド / Roll / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Osteoclast-stimulating factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Tong, S. / Zhou, H. / Gao, Y. / Zhu, Z. / Zhang, X. / Teng, M. / Niu, L.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of human osteoclast stimulating factor
著者: Tong, S. / Zhou, H. / Gao, Y. / Zhu, Z. / Zhang, X. / Teng, M. / Niu, L.
履歴
登録2008年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Osteoclast-stimulating factor 1
B: Osteoclast-stimulating factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9892
ポリマ－49,9892
非ポリマー00
水6,467359
1
A: Osteoclast-stimulating factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9951
ポリマ－24,9951
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Osteoclast-stimulating factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9951
ポリマ－24,9951
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.306, 57.935, 60.477
Angle α, β, γ (deg.)61.750, 76.530, 90.080
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Osteoclast-stimulating factor 1


分子量: 24994.631 Da / 分子数: 2 / 変異: F33I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OSTF1 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92882
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12% PEG20000, 0.1M MES, pH6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年5月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→51.367 Å / Num. all: 42702 / Num. obs: 21394 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 11.634
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.95-2.0620.154.8631631590.1591.2
2.06-2.1820.1056.9612830630.10592.1
2.18-2.3320.098.1419321120.0968.5
2.33-2.5220.06411.2537826870.06493.9
2.52-2.7620.04814.3500925020.04894.5
2.76-3.0820.03619.4455822780.03695.4
3.08-3.5620.02724.7411220530.02796.5
3.56-4.361.90.03613.1284214580.03683.1
4.36-6.1720.02424.2269813490.02497.8
6.17-22.8220.02422.414687330.02496.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3EHQ

3ehq


解像度: 1.95→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / WRfactor Rfree: 0.233 / WRfactor Rwork: 0.174 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.844 / SU B: 3.695 / SU ML: 0.11 / SU R Cruickshank DPI: 0.231 / SU Rfree: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.231 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1102 5.2 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.181 21388 89.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 48.02 Å2 / Biso mean: 18.185 Å2 / Biso min: 5.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20.08 Å20.09 Å2
2--0.03 Å2-0.1 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2761 0 0 359 3120
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222816
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0371.9453823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2685355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.74825130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.75315469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8771514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5381.51766
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00322808
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.49331050
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4644.51015
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 82 -
Rwork0.195 1484 -
all-1566 -
obs--90.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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