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万見
- PDB-3dl0: Crystal structure of adenylate kinase variant AKlse3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dl0
タイトルCrystal structure of adenylate kinase variant AKlse3
要素Adenylate kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / phosphotransferase / zinc coordination / ATP-binding / Kinase (キナーゼ) / Metal-binding / Nucleotide biosynthesis / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside monophosphate metabolic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / adenylate kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / リン酸化 / zinc ion binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド ...Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE / Adenylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Bannen, R.M. / Bianchetti, C.M. / Bingman, C.A. / McCoy, J.G.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Effectiveness and limitations of local structural entropy optimization in the thermal stabilization of mesophilic and thermophilic adenylate kinases.
著者: Moon, S. / Bannen, R.M. / Rutkoski, T.J. / Phillips, G.N. / Bae, E.
履歴
登録2008年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年6月25日Group: Database references
改定 1.32014年10月15日Group: Database references
改定 1.42017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate kinase
B: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0338
ポリマ－48,0212
非ポリマー2,0126
水9,638535
1
A: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0174
ポリマ－24,0101
非ポリマー1,0063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0174
ポリマ－24,0101
非ポリマー1,0063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.003, 76.688, 77.993
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.300, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Adenylate kinase / / ATP-AMP transphosphorylase / AK / Superoxide-inducible protein 16 / SOI16


分子量: 24010.457 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: gene synthesized by de novo synthesis / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: ADK / プラスミド: pET11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16304, adenylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-AP5 / BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE / Ap5A


分子量: 916.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N10O22P5
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 535 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE GENE WAS SYNTHESIZED BY DE NOVO SYNTHESIS. MUTATIONS WERE MADE TO AN ADENYLATE KINASE SEQUENCE ...THE GENE WAS SYNTHESIZED BY DE NOVO SYNTHESIS. MUTATIONS WERE MADE TO AN ADENYLATE KINASE SEQUENCE FROM BACILLUS SUBTILIS TO OPTIMIZE THE PROTEIN'S STRUCTURAL ENTROPY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 29% PEG MME 2000, 100mM NaCl, 100mM HEPPS, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月9日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→50 Å / Num. obs: 59416 / % possible obs: 98.9 %
反射 シェル解像度: 1.53→1.58 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345CCDデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3DKV

3dkv


解像度: 1.58→38.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.796 / SU B: 2.038 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 2758 5.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.202 54455 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 62.84 Å2 / Biso mean: 18.394 Å2 / Biso min: 4.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.06 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→38.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3356 0 118 535 4009
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223581
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5082.0474873
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3185448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.70525.57158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.70415655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7871520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2556
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022634
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21800
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22472
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2431
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0190.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.220.263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8331.52217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29323493
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.06431526
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2014.51371
LS精密化 シェル解像度: 1.58→1.621 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 219 -
Rwork0.267 3741 -
all-3960 -
obs--97.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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