[日本語] English
万見
- PDB-3csd: Actinorhodin Polyketide Ketoreductase Mutant P94L bound to NADPH ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3csd
タイトルActinorhodin Polyketide Ketoreductase Mutant P94L bound to NADPH and the Inhibitor Emodin
要素Putative ketoacyl reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Antibiotic biosynthesis / NADP (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / steroid metabolic process / antibiotic biosynthetic process / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-METHYL-1,6,8-TRIHYDROXYANTHRAQUINONE / Chem-NDP / Putative ketoacyl reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces coelicolor (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Javidpour, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Actinorhodin Polyketide Ketoreductase Mutant P94L bound to NADPH and the Inhibitor Emodin
著者: Javidpour, P.
履歴
登録2008年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Putative ketoacyl reductase
A: Putative ketoacyl reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5338
ポリマ－58,9612
非ポリマー2,5726
水3,279182
1
B: Putative ketoacyl reductase
A: Putative ketoacyl reductase
ヘテロ分子

B: Putative ketoacyl reductase
A: Putative ketoacyl reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,06516
ポリマ－117,9224
非ポリマー5,14412
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_643y+1,x-1,-z-21
Buried area21940 Å2
ΔGint-40.7 kcal/mol
Surface area32880 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8040 Å2
ΔGint-5.9 kcal/mol
Surface area19370 Å2
手法PISA
3
B: Putative ketoacyl reductase
ヘテロ分子

A: Putative ketoacyl reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5338
ポリマ－58,9612
非ポリマー2,5726
水362
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation4_643y+1,x-1,-z-21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-2.6 kcal/mol
Surface area20050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.089, 105.089, 123.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Putative ketoacyl reductase


分子量: 29480.404 Da / 分子数: 2 / 変異: P94L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces coelicolor (バクテリア)
株: A3(2) / 遺伝子: actIII / プラスミド: pET28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P16544, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-EMO / 3-METHYL-1,6,8-TRIHYDROXYANTHRAQUINONE / EMODIN / エモジン / エモジン


分子量: 270.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Sodium formate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2
検出器日付: 2008年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 35974 / % possible obs: 50 % / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.29→2.33 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.495 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.29→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 4.485 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20749 1795 5 %RANDOM
Rwork0.17253 ---
obs0.17431 34136 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.275 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8 Å20.4 Å20 Å2
2--0.8 Å20 Å2
3----1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3752 0 176 182 4110
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0223991
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.8882.0245448
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6075510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.88523150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.06315612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9151537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1790.2633
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022977
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21852
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.22709
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2206
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2520.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3151.52583
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.18224000
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.30731673
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1434.51448
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.351 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 117 -
Rwork0.197 2457 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る