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- PDB-3bj5: Alternative conformations of the x region of human protein disulp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bj5
タイトルAlternative conformations of the x region of human protein disulphide-isomerase modulate exposure of the substrate binding b' domain
要素Protein disulfide-isomeraseプロテインジスルフィドイソメラーゼ
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / Thioredoxin fold / Chaperone / Endoplasmic reticulum (小胞体) / Membrane (生体膜) / Redox-active center
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / thiol oxidase activity / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline ...regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / thiol oxidase activity / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein folding in endoplasmic reticulum / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Chylomicron assembly / Interleukin-23 signaling / interleukin-12-mediated signaling pathway / cellular response to interleukin-7 / Interleukin-12 signaling / protein disulfide isomerase activity / Insulin processing / Detoxification of Reactive Oxygen Species / protein-disulfide reductase activity / positive regulation of cell adhesion / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / response to endoplasmic reticulum stress / Hedgehog ligand biogenesis / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / メラノソーム / integrin binding / フォールディング / lamellipodium / actin binding / cellular response to hypoxia / positive regulation of viral entry into host cell / 細胞骨格 / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / 小胞体 / focal adhesion / enzyme binding / 小胞体 / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プロテインジスルフィドイソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ruddock, L.W. / Nguyen, V.D. / Wierenga, R.K. / Haapalainen, A.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Alternative conformations of the x region of human protein disulphide-isomerase modulate exposure of the substrate binding b' domain
著者: Nguyen, V.D. / Wallis, K. / Howard, M.J. / Haapalainen, A.M. / Salo, K.E.H. / Saaranen, M.J. / Sidhu, A. / Wierenga, R.K. / Freedman, R.B. / Ruddock, L.W. / Williamson, R.A.
履歴
登録2007年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3672
ポリマ－17,2711
非ポリマー961
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.370, 57.370, 68.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / PDI / Prolyl 4-hydroxylase subunit beta / Cellular thyroid hormone-binding protein / p55


分子量: 17270.775 Da / 分子数: 1 / 断片: b'x domain, UNPR residues 230-368 / 変異: I272A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HB, ERBA2L, PDI, PDIA1, PO4DB / プラスミド: pet23a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)plysS
参照: UniProt: P07237, プロテインジスルフィドイソメラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.54 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2.95M Ammonium sulfate, 0.2M NaCl, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.89997 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月14日
放射モノクロメーター: Double crystal Si[111], horizontally focussing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49.69 Å / Num. all: 6879 / Num. obs: 6879 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 41.042 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 17.84
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 17.8 / Num. unique all: 849 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0028精密化
HKL-2000データ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→18.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 13.505 / SU ML: 0.174 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.318 / ESU R Free: 0.236 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25525 344 5 %RANDOM
Rwork0.1938 ---
obs0.19683 6533 99.29 %-
all-0 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.401 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å2-0.09 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→18.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1063 0 5 45 1113
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3621.9811468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8825129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.4572552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.10115208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.74154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02807
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.2722
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.240.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7541.5674
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.28621053
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.763468
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8414.5415
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 24 -
Rwork0.195 467 -
obs--99.8 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.474 Å / Origin y: 3.673 Å / Origin z: 5.687 Å
111213212223313233
T-0.0834 Å2-0.0156 Å2-0.0598 Å2--0.147 Å20.0017 Å2---0.1201 Å2
L3.3596 °2-1.5443 °21.325 °2-4.2428 °20.783 °2--2.7994 °2
S0.1516 Å °-0.0463 Å °-0.1538 Å °0.1076 Å °0.0076 Å °-0.1302 Å °0.2855 Å °-0.1009 Å °-0.1592 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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