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- PDB-3bf6: Thrombin:suramin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bf6
タイトルThrombin:suramin complex
要素
  • PHE-PRO-ARG
  • Thrombin, HEAVY CHAINトロンビン
  • Thrombin, LIGHT CHAINトロンビン
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Thrombin (トロンビン) / suramin (スラミン) / blood (血液) / coagulation (凝固・線溶系) / Acute phase (急性期タンパク質) / Blood coagulation (凝固・線溶系) / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Gamma-carboxyglutamic acid (Γ-カルボキシグルタミン酸) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Kringle / Protease (プロテアーゼ) / Secreted (分泌) / Serine protease (セリンプロテアーゼ) / Zymogen (酵素前駆体)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SVR / トロンビン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lima, L.M.T.R. / Polikarpov, I. / Monteiro, R.Q.
引用
ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2009
タイトル: Structural and thermodynamic analysis of thrombin:suramin interaction in solution and crystal phases.
著者: Lima, L.M. / Becker, C.F. / Giesel, G.M. / Marques, A.F. / Cargnelutti, M.T. / de Oliveira Neto, M. / Queiroz Monteiro, R. / Verli, H. / Polikarpov, I.
#1: ジャーナル: INT.J.BIOCHEM.CELL BIOL. / 年: 2004
タイトル: Suramin interaction with human alpha-thrombin: inhibitory effects and binding studies
著者: Monteiro, R.Q. / Campana, P.T. / Melo, P.A. / Bianconi, M.L.
#2: ジャーナル: Toxicon / 年: 2007
タイトル: Suramin counteracts the haemostatic disturbances produced by Bothrops jararaca snake venom.
著者: Fernandes, R.S. / Assafim, M. / Arruda, E.Z. / Melo, P.A. / Zingali, R.B. / Monteiro, R.Q.
履歴
登録2007年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年7月15日Group: Structure summary

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Thrombin, LIGHT CHAIN
H: Thrombin, HEAVY CHAIN
I: PHE-PRO-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5944
ポリマ－34,2963
非ポリマー1,2971
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.381, 73.471, 114.707
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin, LIGHT CHAIN / トロンビン


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGHT CHAIN, RESIDUES 328-363 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: human plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#2: タンパク質 Thrombin, HEAVY CHAIN / トロンビン


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN, RESIDUES 364-622 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: human plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#3: タンパク質・ペプチド PHE-PRO-ARG


分子量: 419.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic Peptide
#4: 化合物 ChemComp-SVR / 8,8'-[CARBONYLBIS[IMINO-3,1-PHENYLENECARBONYLIMINO(4-METHYL-3,1-PHENYLENE)CARBONYLIMINO]]BIS-1,3,5-NAPHTHALENETRISULFONIC ACID / SURAMIN / スラミン / スラミン


分子量: 1297.280 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H40N6O23S6 / コメント: 薬剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris, 25% v/v t-butanol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→61.898 Å / Num. all: 13134 / Num. obs: 12905 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 3.5 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 28.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Rsym value: 0.191 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.647.10.5971.31274118050.59793.7
2.64-2.87.20.4721.61250217470.47294.9
2.8-2.997.10.3692.11172216410.36996.3
2.99-3.237.30.25531156215900.25598.4
3.23-3.547.70.1644.71137014770.16499
3.54-3.958.20.1495.1881710810.14979
3.95-4.568.30.0987.71004612080.09899.2
4.56-5.598.50.1067.1881110410.10699.4
5.59-7.918.30.1465.268028190.14699.8
7.91-35.097.50.0887.737284960.08898.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MAR345dtbデータ収集
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→34.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.881 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.823 / SU B: 10.369 / SU ML: 0.234 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.769 / ESU R Free: 0.341 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 645 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.231 12843 94.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.927 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→34.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2282 0 86 227 2595
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222502
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0512.0053406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1715291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.20323.13115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.83415434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.8881522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021933
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.170.21276
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.21672
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0880.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1180.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0870.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1611.51490
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.29322330
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.29731250
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4934.51076
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 47 -
Rwork0.275 870 -
all-917 -
obs--94.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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