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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3at4 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of CK2alpha with pyradine derivertive | ||||||
要素 | Casein kinase II subunit alphaカゼインキナーゼ2 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / CK2 / kinase (キナーゼ) / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wntシグナル経路 / Regulation of PTEN stability and activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / positive regulation of protein catabolic process / rhythmic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / kinase activity / positive regulation of cell growth / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / negative regulation of translation / protein stabilization / regulation of cell cycle / non-specific serine/threonine protein kinase / 細胞周期 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / シグナル伝達 / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Kinoshita, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell.Biochem. / 年: 2011 タイトル: A detailed thermodynamic profile of cyclopentyl and isopropyl derivatives binding to CK2 kinase 著者: Kinoshita, T. / Sekiguchi, Y. / Fukada, H. / Nakaniwa, T. / Tada, T. / Nakamura, S. / Kitaura, K. / Ohno, H. / Suzuki, Y. / Hirasawa, A. / Nakanishi, I. / Tsujimoto, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3at4.cif.gz | 85.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3at4.ent.gz | 63.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3at4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/at/3at4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/at/3at4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40478.191 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1 / プラスミド: pGEX-6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase |
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#2: 化合物 | ChemComp-CCK / [ |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.57 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 25% ethyleneglycol, pH 8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月11日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→38.66 Å / Num. all: 16481 / Num. obs: 16647 / % possible obs: 99 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2ZJW 解像度: 2.2→38.66 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→38.66 Å
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