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- PDB-2zqz: R-state structure of allosteric L-lactate dehydrogenase from Lact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zqz
タイトルR-state structure of allosteric L-lactate dehydrogenase from Lactobacillus casei
要素L-lactate dehydrogenase乳酸脱水素酵素
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Rossmann fold (ロスマンフォールド) / Cytoplasm (細胞質) / Glycolysis (解糖系) / NAD / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


乳酸脱水素酵素 / L-lactate dehydrogenase activity / glycolytic process / 細胞質
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase active site. / 乳酸脱水素酵素 / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase active site. / 乳酸脱水素酵素 / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
乳酸脱水素酵素
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Arai, K. / Ishimitsu, T. / Fushinobu, S. / Uchikoba, H. / Matsuzawa, H. / Taguchi, H.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2010
タイトル: Active and inactive state structures of unliganded Lactobacillus casei allosteric L-lactate dehydrogenase.
著者: Arai, K. / Ishimitsu, T. / Fushinobu, S. / Uchikoba, H. / Matsuzawa, H. / Taguchi, H.
履歴
登録2008年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-lactate dehydrogenase
B: L-lactate dehydrogenase
C: L-lactate dehydrogenase
D: L-lactate dehydrogenase
E: L-lactate dehydrogenase
F: L-lactate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,57518
ポリマ－213,4236
非ポリマー1,15312
水5,477304
1
A: L-lactate dehydrogenase
B: L-lactate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: L-lactate dehydrogenase
B: L-lactate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,05012
ポリマ－142,2824
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area16480 Å2
ΔGint-217 kcal/mol
Surface area42210 Å2
手法PISA
2
C: L-lactate dehydrogenase
D: L-lactate dehydrogenase
E: L-lactate dehydrogenase
F: L-lactate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,05012
ポリマ－142,2824
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16500 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area42140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.382, 82.893, 179.771
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
L-lactate dehydrogenase / 乳酸脱水素酵素 / L-LDH


分子量: 35570.449 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
株: IAM 12473 / 遺伝子: ldh / プラスミド: pLCEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MV1184 / 参照: UniProt: P00343, 乳酸脱水素酵素
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE NUMBER 74 IS SIMPLY SKIPPED IN ALL CHAINS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: 1.6M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate, 0.2M potassium sodium tartrate, pH 4.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→34.1 Å / Num. obs: 168255 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 36.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 7480 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→34.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3133893.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 4287 5.2 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 83120 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.8165 Å2 / ksol: 0.380535 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.19 Å20 Å23.3 Å2
2--5.49 Å20 Å2
3----9.67 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→34.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14186 0 60 304 14550
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.732.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 727 5.3 %
Rwork0.265 12957 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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