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万見
- PDB-2yl2: Crystal structure of human acetyl-CoA carboxylase 1, biotin carbo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yl2
タイトルCrystal structure of human acetyl-CoA carboxylase 1, biotin carboxylase (BC) domain
要素ACETYL-COA CARBOXYLASE 1アセチルCoAカルボキシラーゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty-acyl-CoA biosynthetic process / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / アセチルCoAカルボキシラーゼ / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / tissue homeostasis ...fatty-acyl-CoA biosynthetic process / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / アセチルCoAカルボキシラーゼ / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / tissue homeostasis / Carnitine metabolism / protein metabolic process / lipid homeostasis / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / 核小体 / cellular response to prostaglandin E stimulus / fatty acid biosynthetic process / マイクロフィラメント / protein homotetramerization / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
PreATP-grasp fold / PreATP-grasp domain / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...PreATP-grasp fold / PreATP-grasp domain / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / アセチルCoAカルボキシラーゼ / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Rossmann fold - #20 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / ATP-grasp fold, A domain / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Dna Ligase; domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Muniz, J.R.C. / Froese, D.S. / Krysztofinska, E. / Vollmar, M. / Beltrami, A. / Krojer, T. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. ...Muniz, J.R.C. / Froese, D.S. / Krysztofinska, E. / Vollmar, M. / Beltrami, A. / Krojer, T. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Yue, W.W. / Oppermann, U.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Acetyl-Coa Carboxylase 1, Biotin Carboxylase (Bc) Domain
著者: Muniz, J.R.C. / Froese, D.S. / Krysztofinska, E. / Vollmar, M. / Beltrami, A. / Krojer, T. / Allerston, C.K. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / ...著者: Muniz, J.R.C. / Froese, D.S. / Krysztofinska, E. / Vollmar, M. / Beltrami, A. / Krojer, T. / Allerston, C.K. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Yue, W.W. / Oppermann, U.
履歴
登録2011年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1
B: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,4832
ポリマ－120,4832
非ポリマー00
水3,837213
1
A: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2421
ポリマ－60,2421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ACETYL-COA CARBOXYLASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2421
ポリマ－60,2421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.670, 60.870, 70.370
Angle α, β, γ (deg.)92.04, 98.00, 92.20
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.0238, -0.9994, -0.0232), (-0.9997, -0.0236, -0.0088), (0.0082, 0.0234, -0.9997)
ベクター: -60.3419, -60.3933, -32.3453)

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要素

#1: タンパク質 ACETYL-COA CARBOXYLASE 1 / アセチルCoAカルボキシラーゼ / ACC1 / ACC-ALPHA / BIOTIN CARBOXYLASE


分子量: 60241.520 Da / 分子数: 2 / 断片: BIOTIN CARBOXYLASE (BC) DOMAIN, RESIDUES 78-617 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PL
参照: UniProt: Q13085, アセチルCoAカルボキシラーゼ, biotin carboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.87 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% PEG 3350, 200 MM NA(MALONATE) PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9681
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9681 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→60.77 Å / Num. obs: 43240 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 48.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→33.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9158 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8959 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2407 2185 5.05 %RANDOM
Rwork0.2058 ---
obs0.2076 43227 --
原子変位パラメータBiso mean: 46.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0792 Å23.5876 Å2-2.7475 Å2
2---2.2098 Å2-11.2431 Å2
3---1.1306 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.319 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→33.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7384 0 0 213 7597
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017585HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1310322HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2540SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes184HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1118HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7585HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.68
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion991SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8957SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2484 164 5.14 %
Rwork0.2301 3025 -
all0.231 3189 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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