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- PDB-2xvy: Cobalt chelatase CbiK (periplasmic) from Desulvobrio vulgaris Hil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xvy
タイトルCobalt chelatase CbiK (periplasmic) from Desulvobrio vulgaris Hildenborough (co-crystallised with cobalt and SHC)
要素CHELATASE, PUTATIVE
キーワードMETAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


sirohydrochlorin ferrochelatase / sirohydrochlorin ferrochelatase activity / sirohydrochlorin cobaltochelatase / anaerobic cobalamin biosynthetic process / sirohydrochlorin cobaltochelatase activity / cobalt ion binding / protein tetramerization / ペリプラズム / heme binding
類似検索 - 分子機能
Anaerobic cobalt chelatase / Cobalt chelatase (CbiK) / Rossmann fold - #1400 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / PEROXIDE ION / Sirohydrochlorin cobaltochelatase CbiKP
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Romao, C.V. / Lobo, S.A.L. / Carrondo, M.A. / Saraiva, L.M. / Matias, P.M.
引用ジャーナル: Environ. Microbiol. / 年: 2017
タイトル: Desulfovibrio vulgaris CbiK(P) cobaltochelatase: evolution of a haem binding protein orchestrated by the incorporation of two histidine residues.
著者: Lobo, S.A. / Videira, M.A. / Pacheco, I. / Wass, M.N. / Warren, M.J. / Teixeira, M. / Matias, P.M. / Romao, C.V. / Saraiva, L.M.
履歴
登録2010年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 1.22017年3月1日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHELATASE, PUTATIVE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,74219
ポリマ－28,7681
非ポリマー1,97418
水4,288238
1
A: CHELATASE, PUTATIVE
ヘテロ分子

A: CHELATASE, PUTATIVE
ヘテロ分子

A: CHELATASE, PUTATIVE
ヘテロ分子

A: CHELATASE, PUTATIVE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,96976
ポリマ－115,0714
非ポリマー7,89872
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
Buried area24260 Å2
ΔGint-610.6 kcal/mol
Surface area38920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.810, 120.810, 119.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1270-

HEM

21A-1270-

HEM

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CHELATASE, PUTATIVE / / COBALT CHELATASE CBIK


分子量: 28767.809 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 29-297 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
株: HILDENBOROUGH / プラスミド: PET-28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q72EC8, sirohydrochlorin cobaltochelatase

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非ポリマー , 7種, 256分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME / Heme B


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PER / PEROXIDE ION / 過酸化物


分子量: 31.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: CRYSTALLIZATION SOLUTION: 100MM TRIS-HCL PH8.5, 2M AMMONIUM SULFATE. THE DROP WAS MADE BY ADDING 1UL OF PROTEIN PLUS 1.8UL OF CRYSTALLIZATION SOLUTION AND 0.2UL OF 2MM SIROHYDROCHLORIN AND 0. ...詳細: CRYSTALLIZATION SOLUTION: 100MM TRIS-HCL PH8.5, 2M AMMONIUM SULFATE. THE DROP WAS MADE BY ADDING 1UL OF PROTEIN PLUS 1.8UL OF CRYSTALLIZATION SOLUTION AND 0.2UL OF 2MM SIROHYDROCHLORIN AND 0.2UL OF COBALT CHLORIDE IN AEROBIC CONDITIONS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.0332
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月12日
詳細: COLLIMATING RHODIUM COATED MIRROR (BEFORE MONOCHROMATOR) AND FOCUSSING TOROIDAL RHODIUM COATED MIRROR (AFTER MONOCHROMATOR)
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL-CUT CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→49.24 Å / Num. obs: 46830 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 84.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0063精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XVZ

2xvz


解像度: 1.7→85.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 1.518 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.076 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE SIDE-CHAINS OF THE AMINO ACID RESIDUES- GLU22, GLU23, LYS51, MET52, GLU93, LYS110, ARG218 WERE MODELLED WITH 0.5 OF OCCUPANCY DUE TO THE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE SIDE-CHAINS OF THE AMINO ACID RESIDUES- GLU22, GLU23, LYS51, MET52, GLU93, LYS110, ARG218 WERE MODELLED WITH 0.5 OF OCCUPANCY DUE TO THE LACK OF ELECTRON DENSITY PROBABLY DUE TO DISORDER. THE FOLLOWING AMINO ACID RESIDUES WERE MODELLED WITH DOUBLE CONFORMATION- MET31, ARG34, GLU133, ARG173, VAL198, LEU206, LEU209, ASP227, ARG236.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18779 2379 5.1 %RANDOM
Rwork0.17215 ---
obs0.17296 44493 96.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.875 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å20 Å20 Å2
2---0.43 Å20 Å2
3---0.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→85.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1979 0 120 238 2337
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222194
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7622.0542987
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0265264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.7222.92189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.7615336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1161519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0881.51324
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91522123
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0363870
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.834.5863
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.704→1.748 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 129 -
Rwork0.299 2405 -
obs--71.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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