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万見
- PDB-2ot0: Fructose-1,6-bisphosphate aldolase from rabbit muscle in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ot0
タイトルFructose-1,6-bisphosphate aldolase from rabbit muscle in complex with a C-terminal peptide of Wiskott-Aldrich syndrome protein
要素
  • Fructose-bisphosphate aldolase A
  • Wiskott-Aldrich syndrome protein C-terminal peptide
キーワードLYASE (リアーゼ) / complex / glycolysis (解糖系) / actin dynamics / hydrophobic pocket / WASp (カリバチ)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell antigen processing and presentation / regulation of actin polymerization or depolymerization / Cdc42 protein signal transduction / GTPase regulator activity / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin filament-based movement / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / negative regulation of cell motility / vesicle membrane ...regulation of T cell antigen processing and presentation / regulation of actin polymerization or depolymerization / Cdc42 protein signal transduction / GTPase regulator activity / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin filament-based movement / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / negative regulation of cell motility / vesicle membrane / actin polymerization or depolymerization / regulation of stress fiber assembly / M band / regulation of lamellipodium assembly / I band / negative regulation of stress fiber assembly / endosomal transport / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RHOJ GTPase cycle / phospholipase binding / CDC42 GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / epidermis development / phagocytic vesicle / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / T細胞 / マイクロフィラメント / FCGR3A-mediated phagocytosis / glycolytic process / defense response / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / small GTPase binding / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / cell-cell junction / 凝固・線溶系 / マイクロフィラメント / site of double-strand break / actin binding / protein homotetramerization / protein-containing complex assembly / positive regulation of cell migration / 免疫応答 / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / WH2 motif / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 ...Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / WH2 motif / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Aldolase class I / PH-like domain superfamily / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase A / Actin nucleation-promoting factor WAS
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者St-Jean, M. / Izard, T. / Sygusch, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: A hydrophobic pocket in the active site of glycolytic aldolase mediates interactions with wiskott-Aldrich syndrome protein.
著者: St-Jean, M. / Izard, T. / Sygusch, J.
履歴
登録2007年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-bisphosphate aldolase A
B: Fructose-bisphosphate aldolase A
C: Fructose-bisphosphate aldolase A
D: Fructose-bisphosphate aldolase A
E: Wiskott-Aldrich syndrome protein C-terminal peptide
F: Wiskott-Aldrich syndrome protein C-terminal peptide
G: Wiskott-Aldrich syndrome protein C-terminal peptide
H: Wiskott-Aldrich syndrome protein C-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,1858
ポリマ－164,1858
非ポリマー00
水32,4451801
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.084, 56.705, 156.188
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is the homotetramer found in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質
Fructose-bisphosphate aldolase A / Muscle-type aldolase


分子量: 39263.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ALDOA / プラスミド: pPB14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 SI / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: タンパク質・ペプチド
Wiskott-Aldrich syndrome protein C-terminal peptide / WASp


分子量: 1782.553 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: The sequence of the peptide occurs naturally in human Wiskott-Aldrich syndrome protein
参照: UniProt: P42768
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1801 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.23 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HEPES, MgCl2, PEG 550 MME, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1
検出器日付: 2006年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 91889 / Num. obs: 91889 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 13046 / Rsym value: 0.459 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
CBASSデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZAH

1zah


解像度: 2.05→50 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 7885 -random
Rwork0.152 ---
all-91889 --
obs-78066 84.7 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.806 Å20 Å21.79 Å2
2---8.518 Å20 Å2
3---4.713 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10933 0 0 1801 12734
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.16 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 859 -
Rwork0.196 --
obs-8507 65 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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