[日本語] English
万見
- PDB-2o10: Solution structure of the N-terminal LIM domain of MLP/CRP3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o10
タイトルSolution structure of the N-terminal LIM domain of MLP/CRP3
要素Muscle LIM protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / LIM domain / zinc binding (亜鉛) / CRP / MLP
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament severing / negative regulation of actin filament severing / muscle tissue development / T-tubule organization / protein kinase C signaling / protein localization to organelle / telethonin binding / cardiac myofibril assembly / detection of muscle stretch / regulation of the force of heart contraction ...positive regulation of actin filament severing / negative regulation of actin filament severing / muscle tissue development / T-tubule organization / protein kinase C signaling / protein localization to organelle / telethonin binding / cardiac myofibril assembly / detection of muscle stretch / regulation of the force of heart contraction / negative regulation of myoblast differentiation / cardiac muscle tissue development / cardiac muscle hypertrophy / actinin binding / sarcomere organization / structural constituent of muscle / muscle cell cellular homeostasis / positive regulation of myoblast differentiation / regulation of protein localization to plasma membrane / skeletal muscle tissue development / cardiac muscle contraction / intracellular calcium ion homeostasis / Z disc / glucose homeostasis / insulin receptor signaling pathway / actin binding / 細胞骨格 / 炎症 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / リボン / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine and glycine-rich protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Schallus, T. / Muhle-Goll, C. / Edlich, C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of the muscular LIM protein MLP and its interaction with Actinin
著者: Schallus, T. / Stier, G. / Feher, K. / Muhle-Goll, C.
履歴
登録2006年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Muscle LIM protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9113
ポリマ－6,7801
非ポリマー1312
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Muscle LIM protein / Cysteine and glycine-rich protein 3 / Cysteine-rich protein 3 / CRP3 / LIM domain protein / cardiac


分子量: 6779.811 Da / 分子数: 1 / 断片: LIM zinc-binding domain 1, residues 7-66 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSRP3, CLP, MLP / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P50461
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY

-
試料調製

詳細内容: 1mM N-terminal LIM domain, 20mM phosphate buffer K, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 150mM KCl / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 295 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

-
解析

NMR software名称: CNS / 開発者: BRUNGER, ADAMS, CLORE, GROS, NILGES AND READ / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: zinc coordination fixed by explicit bonds and angles
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 19

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る