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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2mul | ||||||
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タイトル | Solution Structure of the UBM1 domain of human HUWE1/ARF-BP1 | ||||||
要素 | E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1 | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / Ubiquitin Binding Motif | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of mitochondrial fusion / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / HECT-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Golgi organization / protein monoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / circadian regulation of gene expression / 塩基除去修復 ...negative regulation of mitochondrial fusion / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / HECT-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Golgi organization / protein monoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / circadian regulation of gene expression / 塩基除去修復 / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / membrane fusion / 細胞分化 / ゴルジ体 / Neutrophil degranulation / ミトコンドリア / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / molecular dynamics | ||||||
データ登録者 | Farhadi, S. / Khatun, R. / Lemak, A. / Kaustov, L. / Ramabadran, R. / Hunter, H. / Sheng, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Solution structure of Ubiquitin Binding Motif of human Arf-bp1 著者: Khatun, R. / Sheng, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2mul.cif.gz | 308 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2mul.ent.gz | 259.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2mul.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mu/2mul ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mu/2mul | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 5663.181 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2951-3003 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX2TK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z6Z7 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 | 内容: 0.4 mM [U-13C; U-15N] protein, 300 mM sodium chloride, 2.7 mM potassium chloride, 10 mM sodium phosphate, 2 mM potassium phosphate, 0.05 mM CHAPS, 90% H2O/10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O | ||||||||||||||||||||||||||||
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 300 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |