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万見
- PDB-2mo0: Backbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for cold sho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mo0
タイトルBackbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for cold shock protein, TaCsp
要素Cold-shock DNA-binding domain protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / cold shock protein / thermus aquaticus (サーマス・アクアティカス) / protein binding (タンパク質) / protein stability (フォールディング)
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cold shock, CspA / Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) ...Cold shock, CspA / Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cold-shock DNA-binding domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus aquaticus (サーマス・アクアティカス)
手法溶液NMR / distance geometry
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Jin, B. / Jeong, K.W. / Kim, Y.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2014
タイトル: Structure and flexibility of the thermophilic cold-shock protein of Thermus aquaticus.
著者: Jin, B. / Jeong, K.W. / Kim, Y.
履歴
登録2014年4月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月9日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly_prop ...pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cold-shock DNA-binding domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,6931
ポリマ－7,6931
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4680 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Cold-shock DNA-binding domain protein


分子量: 7692.655 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus aquaticus (サーマス・アクアティカス)
株: Y51MC23 / 遺伝子: TaqDRAFT_4615 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7ABH3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCO
1213D HN(CA)CO
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CO)CA
1513D HBHA(CO)NH
1613D HNHA
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY
11012D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細内容: 50 mM potassium phosphate-1, 100 mM KCl-2, 0.1 mM EDTA-3, 0.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Thermus aquaticus cold shock protein-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 mMpotassium phosphate-11
100 mMKCl-21
0.1 mMEDTA-31
0.8 mMThermus aquaticus cold shock protein-4[U-99% 13C; U-99% 15N]1
試料状態pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE5002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift calculation
CYANA精密化
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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