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万見
- PDB-2lu3: Solution NMR structure of the apo-form of the beta2 carbohydrate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lu3
タイトルSolution NMR structure of the apo-form of the beta2 carbohydrate module of AMP-activated protein kinase
要素5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / carbohydrate binding module / glycogen binding (グリコーゲン)
機能・相同性
機能・相同性情報


AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Carnitine metabolism / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / オートファジー / TP53 Regulates Metabolic Genes / nucleotide-activated protein kinase complex / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to nutrient levels / fatty acid biosynthetic process ...AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Carnitine metabolism / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / オートファジー / TP53 Regulates Metabolic Genes / nucleotide-activated protein kinase complex / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to nutrient levels / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of cold-induced thermogenesis / apical plasma membrane / protein kinase binding / enzyme binding / シグナル伝達 / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain / AMP-activated protein kinase, glycogen-binding domain / Glycogen recognition site of AMP-activated protein kinase / Immunoglobulin E-set / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like ...Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain / AMP-activated protein kinase, glycogen-binding domain / Glycogen recognition site of AMP-activated protein kinase / Immunoglobulin E-set / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Gooley, P. / Koay, A. / Stapleton, D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure and carbohydrate binding of the beta2-subunit of AMP-activated protein kinase
著者: Koay, A. / Petrie, E. / Gorman, M. / di Paolo, A. / Mobbs, J. / Parker, M. / Stapleton, D. / Gooley, P.
履歴
登録2012年6月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8261
ポリマ－11,8261
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2 / AMPK subunit beta-2


分子量: 11826.209 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 67-163 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prkab2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9QZH4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D CBCA(CO)NH
1223D HN(CA)CB
1323D HNCO
1423D HBHA(CO)NH
1523D H(CCO)NH
1623D C(CO)NH
1743D (H)CCH-TOCSY
1832D 1H-1H TOCSY
1932D 1H-1H NOESY
11013D 1H-15N NOESY
11143D 1H-13C NOESY aliphatic
11213D HNHA
11313D HNHB
11443D HACAHB-COSY
11512D 1H-15N HSQC
11652D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-98% 15N] protein, 50 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.7 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] protein, 50 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.7 mM protein, 50 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
40.7 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] protein, 50 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
50.7 mM [U-10% 13C] protein, 50 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMentity-1[U-98% 15N]1
50 mMsodium phosphate-21
.02 %sodium azide-31
0.7 mMentity-4[U-98% 13C; U-98% 15N]2
50 mMsodium phosphate-52
.02 %sodium azide-62
0.7 mMentity-73
50 mMsodium phosphate-83
.02 %sodium azide-93
0.7 mMentity-10[U-98% 13C; U-98% 15N]4
50 mMsodium phosphate-114
0.02 %sodium azide-124
0.7 mMentity-13[U-10% 13C]5
50 mMsodium phosphate-145
0.02 %sodium azide-155
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.9 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2110 / NOE intraresidue total count: 447 / NOE long range total count: 877 / NOE medium range total count: 267 / NOE sequential total count: 519 / Protein phi angle constraints total count: 65 / Protein psi angle constraints total count: 65
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 1.51 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 2.1 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.3 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0046 Å / Distance rms dev error: 0.0008 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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