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- PDB-2ld0: Solution structure of the N-terminal domain of huntingtin (htt17)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ld0
タイトルSolution structure of the N-terminal domain of huntingtin (htt17) in 50 % TFE
要素Huntingtinハンチンチン
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / ALPHA HELIX (Αヘリックス)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / regulation of phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of mitophagy / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly ...regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / regulation of phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of mitophagy / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / presynaptic cytosol / positive regulation of aggrephagy / postsynaptic cytosol / positive regulation of lipophagy / dynein intermediate chain binding / beta-tubulin binding / Golgi organization / dynactin binding / establishment of mitotic spindle orientation / Regulation of MECP2 expression and activity / オートファゴソーム / 封入体 / heat shock protein binding / 中心小体 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / cytoplasmic vesicle membrane / kinase binding / p53 binding / late endosome / transmembrane transporter binding / エンドソーム / positive regulation of apoptotic process / 神経繊維 / 樹状突起 / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / 小胞体 / protein-containing complex / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
ハンチンチン / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT ...ハンチンチン / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ハンチンチン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Michalek, M. / Salnikov, E.S. / Werten, S. / Bechinger, B.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2013
タイトル: Structure and Topology of the Huntingtin 1-17 Membrane Anchor by a Combined Solution and Solid-State NMR Approach.
著者: Michalek, M. / Salnikov, E.S. / Bechinger, B.
履歴
登録2011年5月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Huntingtin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,9751
ポリマ－1,9751
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Huntingtin / ハンチンチン / Huntington disease protein / HD protein


分子量: 1975.417 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal residues 1-17 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: C-terminally amidated peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42858

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H TOCSY
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY
1412D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.2 - 0.3 mM 15N labeled at PHE11 htt17, 10 % D2O, 50 % d3 TFE, 40 % PBS, trifluoroethanol/water
溶媒系: trifluoroethanol/water
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMhtt17-115N labeled at PHE110.2-0.31
10 %D2O-21
50 %TFE-3d31
40 %PBS-41
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIHDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift assignment
X-PLOR NIHDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
X-PLOR NIHDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax構造決定
X-PLOR NIHDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax精密化
X-PLOR NIHJohnson, One Moon Scientific解析
X-PLOR NIHJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
X-PLOR NIHJohnson, One Moon Scientificデータ解析
X-PLOR NIHJohnson, One Moon Scientific構造決定
X-PLOR NIHJohnson, One Moon Scientific精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorechemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Cloreデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
X-PLOR NIHKoradi, Billeter and Wuthrich解析
X-PLOR NIHKoradi, Billeter and Wuthrichchemical shift assignment
X-PLOR NIHKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
X-PLOR NIHKoradi, Billeter and Wuthrich構造決定
X-PLOR NIHKoradi, Billeter and Wuthrich精密化
X-PLOR NIHBhattacharya and Montelione解析
X-PLOR NIHBhattacharya and Montelionechemical shift assignment
X-PLOR NIHBhattacharya and Montelioneデータ解析
X-PLOR NIHBhattacharya and Montelione構造決定
X-PLOR NIHBhattacharya and Montelione精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 109 / NOE intraresidue total count: 36 / NOE long range total count: 0 / NOE medium range total count: 33 / NOE sequential total count: 40
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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