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万見
- PDB-2kw5: Solution NMR Structure of the Slr1183 protein from Synechocystis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kw5
タイトルSolution NMR Structure of the Slr1183 protein from Synechocystis sp. PCC 6803, Northeast Structural Genomics Consortium Target SgR145
要素Slr1183 protein
キーワードStructural Genomics (構造ゲノミクス) / Unknown function / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / PSI-2 / Protein Structure Initiative
機能・相同性Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / transferase activity / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Slr1183 protein
機能・相同性情報
生物種Synechocystis (バクテリア)
手法溶液NMR
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Rossi, P. / Forouhar, F. / Lee, H. / Lange, O. / Mao, B. / Lemak, A. / Maglaqui, M. / Belote, R. / Ciccosanti, C. / Foote, E. ...Rossi, P. / Forouhar, F. / Lee, H. / Lange, O. / Mao, B. / Lemak, A. / Maglaqui, M. / Belote, R. / Ciccosanti, C. / Foote, E. / Sahdev, S. / Acton, T. / Xiao, R. / Everett, J. / Baker, D. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Determination of solution structures of proteins up to 40 kDa using CS-Rosetta with sparse NMR data from deuterated samples.
著者: Lange, O.F. / Rossi, P. / Sgourakis, N.G. / Song, Y. / Lee, H.W. / Aramini, J.M. / Ertekin, A. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Baker, D.
履歴
登録2010年3月31日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年6月27日Group: Database references
改定 1.32012年7月18日Group: Database references
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Slr1183 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4031
ポリマ－22,4031
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Slr1183 protein


分子量: 22403.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechocystis (バクテリア) / 株: PCC 6803 / 遺伝子: slr1183 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P74712

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1612D 1H-15N HSQC
1712D 1H-15N HSQC
1813D HNCA(CO)
1913D HNCA
11013D 1H-13C NOESY
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-13C HSQC NOESY HSQC
11313D 1H-15N HSQC NOESY HSQC
11413D 1H-13C-15N HSQC NOESY HSQC
11513D 1H-15N-13C HSQC NOESY HSQC
11613D (H)CCH-TOCSY
11711D 15N T1
11811D 15N T2 CPMG
11912D- HET NOE

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試料調製

詳細内容: 1.1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SgR145, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料濃度: 1.1 mM / 構成要素: SgR145-1 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
VnmrJVariancollection
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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