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- PDB-2k1d: NMR Studies of a Pathogenic Mutant (D178N) of the Human Prion Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k1d
タイトルNMR Studies of a Pathogenic Mutant (D178N) of the Human Prion Protein
要素Major prion protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / prion protein / M/V 129 polymorphism / D178N / disease mutation / FFI / GSS / Glycoprotein (糖タンパク質) / Golgi apparatus (ゴルジ体) / GPI-anchor (グリコシルホスファチジルイノシトール) / Lipoprotein (リポタンパク質) / Membrane (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport ...: / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / NCAM1 interactions / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of protein processing / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / dendritic spine maintenance / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / extrinsic component of membrane / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / long-term memory / response to cadmium ion / 封入体 / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / molecular condensate scaffold activity / tubulin binding / protein sequestering activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / postsynapse / microtubule binding / 核膜 / response to oxidative stress / protease binding / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / learning or memory / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / 細胞周期 / 脂質ラフト / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / 樹状突起 / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Mills, J.L. / Surewicz, K. / Surewicz, W.K. / Sonnichsen, F.D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Residue 129 polymorphism and conformational dynamics of familial prion diseases associated with the human prion protein variant D178N
著者: Mills, J.L. / Surewicz, K. / Surewicz, W.K. / Sonnichsen, F.D.
履歴
登録2008年2月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年7月22日Group: Database references
改定 1.32020年2月19日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4921
ポリマ－16,4921
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C / ASCR / CD230 antigen


分子量: 16492.281 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residue 90-231 / 変異: D178N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRNP, PRIP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCA
1413D C(CO)NH
1513D H(CCO)NH
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS RECORDED WITH 13C, 15N LABELED PROTEIN

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試料調製

詳細内容: 350 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] V129/D178N prion protein, 10 mM sodium acetate, 100 uM sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
350 uMV129/D178N prion protein[U-99% 13C; U-99% 15N]1
10 mMsodium acetate1
100 uMsodium azide1
試料状態イオン強度: 20 / pH: 4.6 / 圧: AMBIENT / 温度: 299 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: BRUKER AVANCE600 / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 819 / NOE intraresidue total count: 306 / NOE long range total count: 123 / NOE medium range total count: 117 / NOE sequential total count: 273
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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