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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2jgb | ||||||
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タイトル | Structure of human eIF4E homologous protein 4EHP with m7GTP | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLATION (翻訳 (生物学)) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / INITIATION FACTOR / 4EHP / EIF4E (EIF4E) / RNA-BINDING / ACETYLATION (アセチル化) / CAP-BINDING / EUKARYOTIC INITIATION FACTOR (真核生物の翻訳開始因子) / PROTEIN SYNTHESIS INHIBITOR / PROTEIN BIOSYNTHESIS (タンパク質生合成) / TRANSLATION REGULATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RNA 7-methylguanosine cap binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / MTOR ...Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RNA 7-methylguanosine cap binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / MTOR / mTORC1-mediated signalling / rescue of stalled ribosome / translation initiation factor binding / negative regulation of translational initiation / translation repressor activity / translation initiation factor activity / positive regulation of mitotic cell cycle / P-body / G1/S transition of mitotic cell cycle / ISG15 antiviral mechanism / negative regulation of translation / ubiquitin protein ligase binding / RNA binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Cameron, A.D. / Rosettani, P. / Knapp, S. / Vismara, M.G. / Rusconi, L. | ||||||
引用 | ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2007 タイトル: Structures of the human eIF4E homologous protein, h4EHP, in its m7GTP-bound and unliganded forms. 著者: Rosettani, P. / Knapp, S. / Vismara, M.G. / Rusconi, L. / Cameron, A.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2jgb.cif.gz | 61.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2jgb.ent.gz | 42.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2jgb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jg/2jgb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jg/2jgb | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22499.787 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 45-234 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O60573 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2144.564 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 50-66 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q13541 |
#3: 化合物 | ChemComp-MGT / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | THE INITIAL GPLHM HAS BEEN INTRODUCED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 5.5 詳細: 20% PEG-3000, 0.1M SODIUM CITRATE PH 5.5 WITH 1MM M7GTP IN THE DROP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月26日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 111967 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 99.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1IPB 解像度: 1.7→51.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 2.315 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 225 TO 227 OF THE PROTEIN CANNOT BE OBSERVED.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.37 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→51.92 Å
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拘束条件 |
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