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- PDB-2i9a: Crystal structure of the free aminoterminal fragment of urokinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i9a
タイトルCrystal structure of the free aminoterminal fragment of urokinase type plasminogen activator (ATF)
要素Urokinase-type plasminogen activatorウロキナーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / growth factor-like domain / kringle domain
機能・相同性
機能・相同性情報


ウロキナーゼ / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / regulation of smooth muscle cell migration / regulation of signaling receptor activity ...ウロキナーゼ / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / regulation of smooth muscle cell migration / regulation of signaling receptor activity / serine-type endopeptidase complex / Dissolution of Fibrin Clot / smooth muscle cell migration / plasminogen activation / tertiary granule membrane / regulation of cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of fibrinolysis / specific granule membrane / regulation of cell adhesion / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / 走化性 / 凝固・線溶系 / regulation of cell population proliferation / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / Neutrophil degranulation / 細胞膜 / シグナル伝達 / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / ラミニン / ラミニン / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. ...Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / ラミニン / ラミニン / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / リボン / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / ウロキナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Barinka, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural basis of interaction between urokinase-type plasminogen activator and its receptor.
著者: Barinka, C. / Parry, G. / Callahan, J. / Shaw, D.E. / Kuo, A. / Bdeir, K. / Cines, D.B. / Mazar, A. / Lubkowski, J.
履歴
登録2006年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Urokinase-type plasminogen activator
B: Urokinase-type plasminogen activator
C: Urokinase-type plasminogen activator
D: Urokinase-type plasminogen activator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9748
ポリマ－65,5944
非ポリマー3804
水6,503361
1
A: Urokinase-type plasminogen activator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3981
ポリマ－16,3981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Urokinase-type plasminogen activator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3981
ポリマ－16,3981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Urokinase-type plasminogen activator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4932
ポリマ－16,3981
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Urokinase-type plasminogen activator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6834
ポリマ－16,3981
非ポリマー2853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.603, 64.327, 64.623
Angle α, β, γ (deg.)107.62, 92.11, 95.75
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological unit is a monomer. There are 4 biological units in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
Urokinase-type plasminogen activator / ウロキナーゼ


分子量: 16398.461 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal fragment of urokinase, residues 21-163 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLAU / プラスミド: pMT/BiP/V5-His
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): Schneider's S2 cells / 参照: UniProt: P00749, ウロキナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 361 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 1.2 M sodium dihydrogen phosphate, 0.8 M potassium hydrogen phosphate, 200 mM lithium sulfate, 100 mM CHES, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1.13539 Å
検出器タイプ: MAR CCD 225 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.13539 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 54650 / Num. obs: 54650 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 19.63
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.58 / Num. unique all: 4899 / Rsym value: 0.221 / % possible all: 87

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345345DTBデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1URK

1urk


解像度: 1.9→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 5.559 / SU ML: 0.084 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20822 2757 5.1 %RANDOM
Rwork0.18153 ---
obs0.1829 51775 96.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.676 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20.6 Å2-0.75 Å2
2--0.02 Å2-0.46 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3897 0 20 361 4278
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0214046
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4891.925493
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3365493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.28723.333198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.18615633
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9551528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023152
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21690
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22759
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2297
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.220.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9451.52505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.54423939
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53431761
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.814.51554
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.903→1.952 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 159 -
Rwork0.257 3223 -
obs--82.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0149-0.0878-0.21953.20581.20021.9821-0.03140.0719-0.1471-0.2673-0.01790.2845-0.0365-0.06240.0492-0.11350.0018-0.025-0.1121-0.0054-0.04570.8976-21.567911.9219
21.3627-0.2424-0.71741.0650.38923.6435-0.1526-0.0321-0.0370.10650.0126-0.02470.13480.22990.14-0.1393-0.0249-0.0042-0.10440.0178-0.108413.923614.5811-12.586
31.7118-1.43650.46332.8025-0.63491.3353-0.0311-0.05220.12070.0468-0.0288-0.0907-0.01760.12010.0599-0.1341-0.01240.0143-0.098-0.0041-0.120623.8654-41.791817.0832
41.9408-0.65390.70951.3173-0.47731.97630.01240.00690.0707-0.04410.0239-0.0537-0.2062-0.0532-0.0363-0.1334-0.01810.0099-0.1502-0.0021-0.1215-8.8243.381627.0875
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA11 - 13213 - 134
2X-RAY DIFFRACTION2BB11 - 13213 - 134
3X-RAY DIFFRACTION3CC11 - 13213 - 134
4X-RAY DIFFRACTION4DD11 - 13213 - 134

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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