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- PDB-2dps: Structure of Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dps
タイトルStructure of Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase
要素Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Aminoacyl-tRNA-protein transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine/arginine leucyltransferase / leucyl-tRNA--protein transferase activity / aminoacyltransferase activity / protein catabolic process / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase, N-terminal domain / Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase, C-terminal domain / Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase / Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase, C-terminal / Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase, N-terminal / Leucyl/phenylalanyl-tRNA protein transferase / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich ...Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase, N-terminal domain / Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase, C-terminal domain / Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase / Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase, C-terminal / Leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase, N-terminal / Leucyl/phenylalanyl-tRNA protein transferase / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Suto, K. / Shimizu, Y. / Tomita, K.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2006
タイトル: Crystal structures of leucyl/phenylalanyl-tRNA-protein transferase and its complex with an aminoacyl-tRNA analog
著者: Suto, K. / Shimizu, Y. / Watanabe, K. / Ueda, T. / Fukai, S. / Nureki, O. / Tomita, K.
履歴
登録2006年5月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase
B: Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6462
ポリマ-57,6462
非ポリマー00
1,26170
1
A: Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8231
ポリマ-28,8231
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8231
ポリマ-28,8231
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.042, 129.627, 38.751
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Leucyl/phenylalanyl-tRNA--protein transferase / L/F-transferase / Leucyltransferase / Phenyalanyltransferase


分子量: 28822.873 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A8P1, lysine/arginine leucyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.46 %
結晶化温度: 297.3 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: 50mM HEPES, 0.2M tri-sodium citrate, 17%(v/v) polyethyleneglycol 3550, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297.3K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL41XU10.97914, 0.97944, 0.98260
シンクロトロンSPring-8 BL41XU21
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2005年7月29日
ADSC QUANTUM 3152CCD2005年7月29日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)MADMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979141
20.979441
30.98261
411
反射解像度: 2.36→50 Å / Num. all: 24541 / Num. obs: 24237 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 19.5 / Observed criterion σ(I): 26.7 / Biso Wilson estimate: 30.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル解像度: 2.36→2.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.296 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→28.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1462581.63 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 1148 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 23166 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.4254 Å2 / ksol: 0.333803 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.44 Å20 Å20 Å2
2--17.17 Å20 Å2
3----11.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→28.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3660 0 0 70 3730
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.332.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 164 4.4 %
Rwork0.32 3572 -
obs--98.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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