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万見
- PDB-2cwb: Solution Structure of the Ubiquitin-Associated Domain of Human BM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cwb
タイトルSolution Structure of the Ubiquitin-Associated Domain of Human BMSC-UbP and its Complex with Ubiquitin
要素Immunoglobulin G-binding protein G,Ubiquitin-like protein 7
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / HELICAL BUNDLE (ヘリックスバンドル)
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / defense response to virus / molecular adaptor activity / 自然免疫系 / extracellular region / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / : / : / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily ...: / : / : / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / YSIRK Gram-positive signal peptide / UBA-like superfamily / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G / Ubiquitin-like protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. group G (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Chang, Y.G. / Song, A.X. / Gao, Y.G. / Shi, Y.H. / Lin, X.J. / Cao, X.T. / Lin, D.H. / Hu, H.Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Solution structure of the ubiquitin-associated domain of human BMSC-UbP and its complex with ubiquitin.
著者: Chang, Y.G. / Song, A.X. / Gao, Y.G. / Shi, Y.H. / Lin, X.J. / Cao, X.T. / Lin, D.H. / Hu, H.Y.
履歴
登録2005年6月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月15日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _entity.pdbx_description ..._entity.details / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_name_com.name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein G,Ubiquitin-like protein 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9081
ポリマ－11,9081
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area3240 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G,Ubiquitin-like protein 7 / IgG-binding protein G / Bone marrow stromal cell ubiquitin-like protein / BMSC-UbP / Ubiquitin-like ...IgG-binding protein G / Bone marrow stromal cell ubiquitin-like protein / BMSC-UbP / Ubiquitin-like protein SB132


分子量: 11908.023 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL UBA DOMAIN,C-TERMINAL UBA DOMAIN / 変異: I12A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A solubility-enhancement tag (SET) GB1, immunoglobulin G binding domain 1 of Streptococcal protein G, was used to enhance the solubility of the UBA domain of BMSC-UbP. The sequence of the ...詳細: A solubility-enhancement tag (SET) GB1, immunoglobulin G binding domain 1 of Streptococcal protein G, was used to enhance the solubility of the UBA domain of BMSC-UbP. The sequence of the chimerical HGB1-UBA is as follows:MHHHHHHQYKLALNGKTLKGETTTEAVDAATAEKVFKQYANDNGVDGEWTYDDATKTFTVTEGSQWQPQLQQLRDMGIQDDELSLRALQATGGDIQAALELIFAGGAP.,A solubility-enhancement tag (SET) GB1, immunoglobulin G binding domain 1 of Streptococcal protein G, was used to enhance the solubility of the UBA domain of BMSC-UbP. The sequence of the chimerical HGB1-UBA is as follows:MHHHHHHQYKLALNGKTLKGETTTEAVDAATAEKVFKQYANDNGVDGEWTYDDATKTFTVTEGSQWQPQLQQLRDMGIQDDELSLRALQATGGDIQAALELIFAGGAP.
由来: (組換発現) Streptococcus sp. group G (バクテリア), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
属: Streptococcus, Homoレンサ球菌 / 生物種: , / 遺伝子: spg, UBL7, BMSCUBP, SB132 / プラスミド: pHGB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06654, UniProt: Q96S82

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 1mM HGB1-UBA U-15N,13C; 20mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeF.Delaglio, S.Grzesiek, G.W.Vuister, G.Zhu, J.Pfeifer, A.Bax解析
SparkyT.D.Goddard, D.G.Knellerデータ解析
ARIA1.2J.Linge, S.O.Donoghue, M.Nilges構造決定
ARIA1.2J.Linge, S.O.Donoghue, M.Nilges精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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