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- PDB-2bcg: Structure of doubly prenylated Ypt1:GDI complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bcg
タイトルStructure of doubly prenylated Ypt1:GDI complex
要素
  • GTP-binding protein YPT1
  • Secretory pathway GDP dissociation inhibitor
キーワードPROTEIN TRANSPORT / RabGTPase / geranylgeranylation / vesicular transport
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-mRNA catabolic process / Rab GDP-dissociation inhibitor activity / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Golgi vesicle docking / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / Golgi vesicle budding / RAB geranylgeranylation / SNARE complex disassembly / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / early endosome to Golgi transport ...pre-mRNA catabolic process / Rab GDP-dissociation inhibitor activity / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Golgi vesicle docking / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / Golgi vesicle budding / RAB geranylgeranylation / SNARE complex disassembly / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / early endosome to Golgi transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPII-coated vesicle budding / COPII-mediated vesicle transport / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / ゴルジ体 / cis-Golgi network / endocytic recycling / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / phagophore assembly site / reticulophagy / SNARE complex assembly / small GTPase-mediated signal transduction / autophagosome assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / 細胞内膜系 / vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / GTPase activator activity / SNARE binding / オートファジー / intracellular protein transport / protein transport / cytoplasmic vesicle / ゴルジ体 / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / ミトコンドリア / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Rab GDI protein / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 2 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 2 / GDP dissociation inhibitor / GDP dissociation inhibitor / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / small GTPase Rab1 family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / FAD/NAD(P)-binding domain ...Rab GDI protein / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 2 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 2 / GDP dissociation inhibitor / GDP dissociation inhibitor / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / small GTPase Rab1 family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GERAN-8-YL GERAN / GTP-binding protein YPT1 / Rab GDP-dissociation inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Pylypenko, O. / Rak, A. / Alexandrov, K.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Structure of doubly prenylated Ypt1:GDI complex and the mechanism of GDI-mediated Rab recycling
著者: Pylypenko, O. / Rak, A. / Durek, T. / Kushnir, S. / Dursina, B.E. / Thomae, N.H. / Constantinescu, A.T. / Brunsveld, L. / Watzke, A. / Waldmann, H. / Goody, R.S. / Alexandrov, K.
履歴
登録2005年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Secretory pathway GDP dissociation inhibitor
Y: GTP-binding protein YPT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8917
ポリマ－74,7532
非ポリマー1,1395
水16,628923
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area28650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.660, 120.230, 60.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 GY

#1: タンパク質 Secretory pathway GDP dissociation inhibitor


分子量: 51466.430 Da / 分子数: 1 / 断片: RabGDI / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GDI1 / プラスミド: pET19 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P39958
#2: タンパク質 GTP-binding protein YPT1 / Protein YP2


分子量: 23286.318 Da / 分子数: 1 / 断片: YPT1 / Mutation: G204C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YPT1 / プラスミド: pTWIN-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01123

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非ポリマー , 5種, 928分子

#3: 化合物 ChemComp-GER / GERAN-8-YL GERAN / (6E,10E)-3,7,11,15-テトラメチル-2,6,10,14-ヘキサデカテトラエン


分子量: 274.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H34
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム / トリスヒドロキシメチルアミノメタン


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 923 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 14% PEG MME 2000, 100 mM Tris-Acetate, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→19.92 Å / Num. all: 113100 / Num. obs: 109178 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 11.32
反射 シェル解像度: 1.48→1.49 Å / % possible all: 75.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ProDCデータ収集
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ukv

1ukv


解像度: 1.48→19.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 2.609 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.071 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19283 5459 5 %RANDOM
Rwork0.16336 ---
all0.16486 109178 --
obs0.16486 103719 96.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5268 0 77 923 6268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225448
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4531.9837360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.765634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.49524.845258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.621151040
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6651527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.22645
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.23767
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2759
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3451.53297
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it225249
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.91932454
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6964.52111
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.13735751
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.6363924
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.80435345
LS精密化 シェル解像度: 1.48→1.518 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.286 316
Rwork0.198 6020

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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