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- PDB-2ata: Structural Basis of DNA Recognition by p53 Tetramers (complex II) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ata
タイトルStructural Basis of DNA Recognition by p53 Tetramers (complex II)
要素
  • 5'-D(*AP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*T)-3'
  • Cellular tumor antigen p53P53遺伝子
キーワードAPOPTOSIS/DNA / Protein-DNA Complex (デオキシリボ核酸) / APOPTOSIS-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / 転写 (生物学) / bone marrow development / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / histone deacetylase regulator activity / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / germ cell nucleus / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of execution phase of apoptosis / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / negative regulation of DNA replication / ER overload response / B cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / entrainment of circadian clock by photoperiod / cardiac septum morphogenesis / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / rRNA transcription / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / マイトファジー / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / neuroblast proliferation / general transcription initiation factor binding / cellular response to actinomycin D / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to X-ray / ヘイフリック限界 / chromosome organization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / gastrulation / cellular response to UV-C / response to inorganic substance / hematopoietic stem cell differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / MDM2/MDM4 family protein binding / embryonic organ development / glial cell proliferation / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / hematopoietic progenitor cell differentiation / cellular response to glucose starvation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / somitogenesis / type II interferon-mediated signaling pathway / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of stem cell proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of fibroblast proliferation / cardiac muscle cell apoptotic process / response to salt stress / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Regulation of TP53 Activity through Acetylation
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain ...Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / P53遺伝子
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kitayner, M. / Rozenberg, H. / Kessler, N. / Rabinovich, D. / Shakked, Z.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Structural Basis of DNA Recognition by p53 Tetramers
著者: Kitayner, M. / Rozenberg, H. / Kessler, N. / Rabinovich, D. / Shaulov, L. / Haran, T.E. / Shakked, Z.
履歴
登録2005年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: 5'-D(*AP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*T)-3'
F: 5'-D(*AP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*T)-3'
G: 5'-D(*AP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*T)-3'
H: 5'-D(*AP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*T)-3'
A: Cellular tumor antigen p53
B: Cellular tumor antigen p53
C: Cellular tumor antigen p53
D: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,93412
ポリマ－104,6728
非ポリマー2624
水12,917717
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.649, 57.998, 77.983
Angle α, β, γ (deg.)83.35, 87.55, 73.50
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: DNA鎖
5'-D(*AP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*T)-3' / Tumor suppressor p53 / Phosphoprotein p53 / Antigen NY-CO-13


分子量: 3662.404 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質
Cellular tumor antigen p53 / P53遺伝子


分子量: 22505.582 Da / 分子数: 4 / Fragment: residues 94-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: Pet27b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 717 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: Lithium Chloride, PEG 3350, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Lithium Chloride11
2PEG 335011
3water水11
4Lithium Chloride12
5PEG 335012
6water水12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年9月16日 / 詳細: Osmic Inc. MSC - Blue Confocal Mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Inc. MSC - Blue Confocal Mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→43.03 Å / Num. all: 44444 / Num. obs: 44444 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 31.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.123 / Net I/σ(I): 19.19
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.255 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. measured obs: 2862 / Num. unique all: 2862 / Χ2: 1.211 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CA0

2ca0


解像度: 2.2→43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 5.478 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.211 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 2188 5 %RANDOM
Rwork0.145 ---
all0.149 44444 --
obs0.149 43333 97.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.131 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å2-0.36 Å20.57 Å2
2---0.06 Å20.14 Å2
3---0.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6178 891 4 717 7790
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0217319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.82.11610109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2665789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.79122.339295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.258151052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3671571
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21104
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025353
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.23238
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.24795
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.2778
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1020.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1940.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.55234057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.81756423
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.77673957
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.454103683
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 150 -
Rwork0.157 2871 -
obs--95.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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