[日本語] English
万見
- PDB-2aad: THE ROLE OF HISTIDINE-40 IN RIBONUCLEASE T1 CATALYSIS: THREE-DIME... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aad
タイトルTHE ROLE OF HISTIDINE-40 IN RIBONUCLEASE T1 CATALYSIS: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURES OF THE PARTIALLY ACTIVE HIS40LYS MUTANT
要素RIBONUCLEASE T1 ISOZYME
キーワードHYDROLASE(ENDORIBONUCLEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


hyphal tip / ribonuclease T1 activity / ribonuclease T1 / cell septum / endonuclease activity / lyase activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
: / リボヌクレアーゼ / Microbial ribonucleases / Ribonuclease/ribotoxin / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-2'-MONOPHOSPHATE / Guanyl-specific ribonuclease T1
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus oryzae (米麹菌)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zegers, I. / Verhelst, P. / Choe, C.W. / Steyaert, J. / Heinemann, U. / Wyns, L. / Saenger, W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Role of histidine-40 in ribonuclease T1 catalysis: three-dimensionalstructures of the partially active His40Lys mutant.
著者: Zegers, I. / Verhelst, P. / Choe, H.W. / Steyaert, J. / Heinemann, U. / Saenger, W. / Wyns, L.
履歴
登録1992年9月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE T1 ISOZYME
B: RIBONUCLEASE T1 ISOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9786
ポリマ－22,1712
非ポリマー8074
水4,306239
1
A: RIBONUCLEASE T1 ISOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4893
ポリマ－11,0861
非ポリマー4032
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RIBONUCLEASE T1 ISOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4893
ポリマ－11,0861
非ポリマー4032
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.200, 48.190, 40.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES PRO 39 AND PRO 55 OF BOTH CHAINS ARE CIS PROLINES.

-
要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE T1 ISOZYME


分子量: 11085.728 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus oryzae (米麹菌) / 参照: UniProt: P00651, EC: 3.1.27.3
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-2GP / GUANOSINE-2'-MONOPHOSPHATE / 2′-GMP / グアニル酸


分子量: 363.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PROTEIN USED IN THIS STUDY IS THE ISOZYME OF RIBONUCLEASE T1 WHERE A LYSINE RESIDUE REPLACES ...THE PROTEIN USED IN THIS STUDY IS THE ISOZYME OF RIBONUCLEASE T1 WHERE A LYSINE RESIDUE REPLACES GLUTAMINE 25 OF THE SEQUENCED RIBONUCLEASE T1 (K.TAKAHASHI, J.BIOCHEM.,V. 98, P. 815, 1985).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.7 %
結晶化
*PLUS
pH: 4.2 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mLprotein1drop
220 mMsodium acetate1drop
32 mMcalcium acetate1drop
40.2 %(w/v)2'-GMP1drop
553 %(v/v)MPD1reservoir

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.7 Å / % possible obs: 77 %

-
解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
obs0.16 5986
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1560 0 50 239 1849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 5986 / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 0.056

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る