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万見
- PDB-1zj6: Crystal structure of human ARL5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zj6
タイトルCrystal structure of human ARL5
要素ADP-ribosylation factor-like protein 5
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ARL / GTP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to Golgi membrane / vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / ゴルジ体 / GTPase activity / GTP binding
類似検索 - 分子機能
small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-3'-MONOPHOSPHATE-5'-DIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor-like protein 5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wang, Z.X. / Shi, L. / Liu, J.F. / An, X.M. / Chang, W.R. / Liang, D.C.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2005
タイトル: 2.0A crystal structure of human ARL5-GDP3'P, a novel member of the small GTP-binding proteins
著者: Wang, Z.X. / Shi, L. / Liu, J.F. / An, X.M. / Chang, W.R. / Liang, D.C.
履歴
登録2005年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor-like protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5394
ポリマ－21,8241
非ポリマー7153
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: ADP-ribosylation factor-like protein 5
ヘテロ分子

A: ADP-ribosylation factor-like protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0798
ポリマ－43,6482
非ポリマー1,4316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556-x+1/2,y,-z+11
Buried area3570 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area17010 Å2
手法PISA
3
A: ADP-ribosylation factor-like protein 5
ヘテロ分子

A: ADP-ribosylation factor-like protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0798
ポリマ－43,6482
非ポリマー1,4316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area3090 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area17490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.78, 81.46, 84.61
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor-like protein 5


分子量: 21824.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y689
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-G3D / GUANOSINE-3'-MONOPHOSPHATE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン3′-りん酸5′-二りん酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.2 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 0.1M sodium citrate (pH5.3), 1.4M ammonium sulfate, 0.1% Triton X-305, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→500 Å / Num. all: 18304 / Num. obs: 16149 / % possible obs: 88.2 %
反射 シェル解像度: 2→2.06 Å / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
crystalclearデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
MOLREP位相決定
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→38.39 Å / σ(F): -3
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.223 1580 random
Rwork0.212 --
all-18304 -
obs-16149 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→38.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1402 0 42 114 1558

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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