[日本語] English
万見
- PDB-1yrl: Escherichia coli ketol-acid reductoisomerase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yrl
タイトルEscherichia coli ketol-acid reductoisomerase
要素Ketol-acid reductoisomeraseケトール酸レダクトイソメラーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Branched-chain amino acid biosynthesis / knotted protein / reductoisomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


2-dehydropantoate 2-reductase activity / ketol-acid reductoisomerase (NADP+) / ketol-acid reductoisomerase activity / pantothenate biosynthetic process / valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / NADP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ketol-acid reductoisomerase, C-terminal / ケトール酸レダクトイソメラーゼ / Ketol-acid reductoisomerase, N-terminal / Acetohydroxy acid isomeroreductase, catalytic domain / Acetohydroxy acid isomeroreductase, NADPH-binding domain / KARI N-terminal domain profile. / KARI C-terminal domain profile. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 ...Ketol-acid reductoisomerase, C-terminal / ケトール酸レダクトイソメラーゼ / Ketol-acid reductoisomerase, N-terminal / Acetohydroxy acid isomeroreductase, catalytic domain / Acetohydroxy acid isomeroreductase, NADPH-binding domain / KARI N-terminal domain profile. / KARI C-terminal domain profile. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ketol-acid reductoisomerase (NADP(+))
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Tyagi, R. / Duquerroy, S. / Navaza, J. / Guddat, L.W. / Duggleby, R.G.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: The crystal structure of a bacterial class II ketol-acid reductoisomerase: domain conservation and evolution
著者: Tyagi, R. / Duquerroy, S. / Navaza, J. / Guddat, L.W. / Duggleby, R.G.
履歴
登録2005年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ketol-acid reductoisomerase
B: Ketol-acid reductoisomerase
C: Ketol-acid reductoisomerase
D: Ketol-acid reductoisomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,38413
ポリマ－216,5194
非ポリマー8659
水7,494416
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)226.882, 226.882, 118.853
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細The tetramer can be assembled by combination of the A and D chains with the B and C chains generated by the symmetry operator 1-Y,1+X-Y,Z.

-
要素

#1: タンパク質
Ketol-acid reductoisomerase / ケトール酸レダクトイソメラーゼ / Acetohydroxy-acid isomeroreductase / Alpha-keto-beta-hydroxylacil reductoisomerase


分子量: 54129.859 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ilvC / プラスミド: pET30 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: P05793, ketol-acid reductoisomerase (NADP+)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: ammonium sulfate, sodium bicine, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年9月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double focussed mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→32.48 Å / Num. all: 106858 / Num. obs: 106858 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 10653 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearv.1.3.5データ削減
AMoRE位相決定
CNS精密化
CrystalClearV. 1.35 (MSC/RIGAKU)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1QMG

1qmg


解像度: 2.6→32.48 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 10702 -Random
Rwork0.223 ---
all0.227 106782 --
obs0.227 106858 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.538 Å2-6.854 Å20 Å2
2--3.538 Å20 Å2
3----7.077 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→32.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14443 0 45 416 14904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.22
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs
2.6-2.720.352713410.32140.031311836
2.72-2.860.334612860.29440.040211991
2.86-3.040.336113520.28330.052812006
3.04-3.280.308213530.2570.051211985
3.28-3.610.285413460.230.055412009
3.61-4.130.239813080.19320.046612015
4.13-5.20.20813360.16320.044812081
5.2-32.50.22813800.19920.028812157

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る