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- PDB-1ybd: Crystal structure analysis of uridylate kinase from Neisseria men... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ybd
タイトルCrystal structure analysis of uridylate kinase from Neisseria meningitidis
要素Uridylate kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / alpha/beta/alpha fold / Kinase (キナーゼ) / Hexamer (オリゴマー) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Protein Structure Initiative / PSI / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC / T1843
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP kinase / UMP kinase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / UDP biosynthetic process / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Uridylate kinase, bacteria / Uridylate kinase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / Uridylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kumaran, D. / Swaminathan, S. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure analysis of uridylate kinase from Neisseria meningitidis
著者: Kumaran, D. / Swaminathan, S.
履歴
登録2004年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / struct_conn ...audit_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._audit_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridylate kinase
B: Uridylate kinase
C: Uridylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,1947
ポリマ－78,8713
非ポリマー3224
水2,018112
1
A: Uridylate kinase
C: Uridylate kinase
ヘテロ分子

A: Uridylate kinase
C: Uridylate kinase
ヘテロ分子

A: Uridylate kinase
C: Uridylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,43415
ポリマ－157,7436
非ポリマー6919
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-y+2,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_575-x+y,-x+2,z1
手法PQS
2
B: Uridylate kinase
ヘテロ分子

B: Uridylate kinase
ヘテロ分子

B: Uridylate kinase
ヘテロ分子

B: Uridylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,5308
ポリマ－105,1624
非ポリマー3684
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_676x-y+1,-y+2,-z+11
crystal symmetry operation6_766-x+2,-x+y+1,-z+11
3
A: Uridylate kinase
C: Uridylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8115
ポリマ－52,5812
非ポリマー2303
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area19370 Å2
手法PISA
4
B: Uridylate kinase
ヘテロ分子

B: Uridylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7654
ポリマ－52,5812
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_676x-y+1,-y+2,-z+11
Buried area3410 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19470 Å2
手法PISA
5
B: Uridylate kinase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,29512
ポリマ－157,7436
非ポリマー5536
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_676x-y+1,-y+2,-z+11
crystal symmetry operation6_766-x+2,-x+y+1,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)158.292, 158.292, 58.741
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
詳細Hexamer. Hexamer is generated by crystallographic 3-fold symmetry.

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要素

#1: タンパク質 Uridylate kinase / UK / Uridine monophosphate kinase / UMP kinase


分子量: 26290.486 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
遺伝子: pyrH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P65932, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350, Sodium Formate, Glycerol, KCl, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. all: 27369 / Num. obs: 27369 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 57.5 Å2 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / 冗長度: 4.9 % / Num. unique all: 2381 / Rsym value: 0.632 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→47.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 106236.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1247 4.9 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 25440 96.9 %-
all-25440 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.9512 Å2 / ksol: 0.318831 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.07 Å23.72 Å20 Å2
2---3.07 Å20 Å2
3---6.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5313 0 21 112 5446
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 205 5.3 %
Rwork0.306 3644 -
obs-3644 89.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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