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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1xn3 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Beta-secretase bound to a long inhibitor with additional upstream residues. | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / BACE / Alzheimer's disease (アルツハイマー病) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Β-セクレターゼ1 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / amyloid-beta metabolic process ...Β-セクレターゼ1 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / amyloid-beta metabolic process / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to copper ion / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / エンドソーム / response to lead ion / ゴルジ体 / protein processing / recycling endosome / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / シナプス小胞 / late endosome / amyloid-beta binding / peptidase activity / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / リソソーム / aspartic-type endopeptidase activity / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / 脂質ラフト / Amyloid fiber formation / 神経繊維 / 小胞体 / neuronal cell body / 樹状突起 / ゴルジ体 / enzyme binding / 細胞膜 / タンパク質分解 / 生体膜 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Turner III, R.T. / Hong, L. / Koelsch, G. / Ghosh, A.K. / Tang, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005 タイトル: Structural locations and functional roles of new subsites S5, S6, and S7 in memapsin 2 (beta-secretase). 著者: Turner III, R.T. / Hong, L. / Koelsch, G. / Ghosh, A.K. / Tang, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1xn3.cif.gz | 324.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1xn3.ent.gz | 264.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1xn3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xn/1xn3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xn/1xn3 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43312.805 Da / 分子数: 4 / 断片: Catalytic domain of beta-secretase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE1, BACE / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P56817, Β-セクレターゼ1 #2: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1652.815 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.6 % |
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 18% PEG8000, 100mM Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年7月8日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Ni MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. all: 131154 / Num. obs: 131092 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 14.5 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.384 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 12975 / Rsym value: 0.384 / % possible all: 99.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: pdb entry 1FKN 解像度: 2→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 25.5 Å2 | ||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
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拘束条件 |
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