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- PDB-1wyw: Crystal Structure of SUMO1-conjugated thymine DNA glycosylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wyw
タイトルCrystal Structure of SUMO1-conjugated thymine DNA glycosylase
要素
  • G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
  • Ubiquitin-like protein SMT3C
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / thymine-DNA glycosylase / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity ...G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / thymine-DNA glycosylase / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule / base-excision repair, AP site formation / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / depyrimidination / negative regulation of action potential / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity / SUMO binding / small protein activating enzyme binding / mismatched DNA binding / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / : / uracil DNA N-glycosylase activity / SUMOylation of RNA binding proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / chloride ion binding / negative regulation of protein import into nucleus / ubiquitin-specific protease binding / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / regulation of embryonic development / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / potassium channel regulator activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / epigenetic regulation of gene expression / Regulation of IFNG signaling / 核膜孔 / cellular response to cadmium ion / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / protein kinase C binding / positive regulation of protein-containing complex assembly / transcription coregulator activity / 塩基除去修復 / SUMOylation of intracellular receptors / PKR-mediated signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / protein tag activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / : / regulation of protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / double-stranded DNA binding / 核膜 / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / nucleic acid binding / protein stabilization / nuclear body / nuclear speck / protein domain specific binding / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / 核小体 / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / DNA binding / RNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylasee TDG-like, eukaryotes / Uracil DNA glycosylase family 2 / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylasee TDG-like, eukaryotes / Uracil DNA glycosylase family 2 / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Baba, D. / Maita, N. / Jee, J.G. / Uchimura, Y. / Saitoh, H. / Sugasawa, K. / Hanaoka, F. / Tochio, H. / Hiroaki, H. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of thymine DNA glycosylase conjugated to SUMO-1.
著者: Baba, D. / Maita, N. / Jee, J.G. / Uchimura, Y. / Saitoh, H. / Sugasawa, K. / Hanaoka, F. / Tochio, H. / Hiroaki, H. / Shirakawa, M.
履歴
登録2005年2月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
B: Ubiquitin-like protein SMT3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,57711
ポリマ－37,3272
非ポリマー2519
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area14920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.212, 70.420, 106.434
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase / TDG


分子量: 26177.049 Da / 分子数: 1 / 断片: central region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13569, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3C / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / Ubiquitin-related protein ...Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / Ubiquitin-related protein SUMO-1 / GAP modifying protein 1 / GMP1 / Sentrin / OK/SW-cl.43


分子量: 11149.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pT-E1E2S1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63165

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非ポリマー , 4種, 177分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1M Tris, 0.2M Magnesium Chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 mMHEPES11
2150 mM11NaCl
31 mMdithiothreitol11
420 mg/mlprotein11
525 %PEG335012
60.2 M12MgCl2
70.1 MTris-HCl12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. all: 19228 / Num. obs: 19228 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 19.4 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 53244 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % possible obs: 100 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MUG, 1EUV

1mug

1euv


解像度: 2.1→15 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 931 -RANDOM
Rwork0.205 ---
all-19113 --
obs-19113 100 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2361 0 9 168 2538
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0053
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.41
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.838
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.17 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 78 -
Rwork0.219 --
obs-1846 100 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.41
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.838
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.309 / Rfactor Rwork: 0.219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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