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- PDB-1wtn: The structure of HEW Lysozyme Orthorhombic Crystal Growth under a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wtn
タイトルThe structure of HEW Lysozyme Orthorhombic Crystal Growth under a High Magnetic Field
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Allergen (アレルゲン)
機能・相同性
機能・相同性情報


抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium ...抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.13 Å
データ登録者Saijo, S. / Yamada, Y. / Sato, T. / Tanaka, N. / Matsui, T. / Sazaki, G. / Nakajima, K. / Matsuura, Y.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Structural consequences of hen egg-white lysozyme orthorhombic crystal growth in a high magnetic field: validation of X-ray diffraction intensity, conformational energy searching and ...タイトル: Structural consequences of hen egg-white lysozyme orthorhombic crystal growth in a high magnetic field: validation of X-ray diffraction intensity, conformational energy searching and quantitative analysis of B factors and mosaicity.
著者: Saijo, S. / Yamada, Y. / Sato, T. / Tanaka, N. / Matsui, T. / Sazaki, G. / Nakajima, K. / Matsuura, Y.
履歴
登録2004年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3672
ポリマ－14,3311
非ポリマー351
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.540, 73.830, 30.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d 4 / Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: egg / 細胞内の位置: cytoplasm(white) / 参照: UniProt: P00698, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 8

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.81 %
結晶化温度: 313 K / 手法: under a high magnetic field of 10t / pH: 4.5
詳細: NaCl, sodium acetate, pH 4.5, under a High Magnetic Field of 10T, temperature 313K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12961
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-18B11
シンクロトロンPhoton Factory BL-18B21
検出器
タイプID検出器日付
WEISSENBERG1DIFFRACTOMETER1999年6月21日
CUSTOM-MADE2DIFFRACTOMETER1999年10月20日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.13→50 Å / Num. all: 34622 / Num. obs: 34449 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 1.13→1.16 Å / % possible all: 71.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.13→16 Å / σ(F): 3
詳細: technically defined here as 10 T and 0 T crystals, were grown by exposing them to a high magnetic field of 10 T (this entry 1WTN) and a control geomagnetic field of 40 uT(entry 1WTM), ...詳細: technically defined here as 10 T and 0 T crystals, were grown by exposing them to a high magnetic field of 10 T (this entry 1WTN) and a control geomagnetic field of 40 uT(entry 1WTM), respectively (Sato,T., Yamada,Y., Saijo,S., Hori,T., Hirose,R., Tanaka,N., Sazaki,G., Nakajima,K., Igarashi,N., Tanaka,M. & Matsuura,Y. (2000). Acta Cryst. D56, 1079-1083.). A continuous homogeneous magnetic field of 10 T was produced by a liquid helium-free superconducting magnet (JMTD-10T100M9) (Japan Magnetic Technology Inc., Tokyo, Japan). Orthorhombic lysozyme crystals were grown, in the high magnetic field, via the batch crystallization method. The crystal growth conditions were 250 mg.ml-1 lysozyme, 42 mM NaCl in 50 mM sodium acetate buffer with pH 4.5 at 313 K; 11 days duration. The dimensions of the 10 T and 0 T crystals were typically 0.45 X 0.50 X 2.00 and 0.50 X 0.50 X 2.00 mm, respectively. The starting model for molecular replacement in each case was the refined atomic coordinates (entry 1BGI) of the HEW lysozyme obtained from the PDB (Oki,H., Matsuura,Y., Komatsu,H. & Chernov,A.A. (1999). Acta Cryst. D55, 114- 121.), i.e., our best resolution structure for the orthorhombic lysozyme refined so far (at 1.7 A resolution).
Rfactor反射数
Rfree0.2 -
Rwork0.17 -
obs-34449
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.13→16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1009 0 1 116 1126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.018

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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