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- PDB-1vsf: ASV INTEGRASE CORE DOMAIN WITH MN(II) COFACTOR AND HEPES LIGAND, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vsf
タイトルASV INTEGRASE CORE DOMAIN WITH MN(II) COFACTOR AND HEPES LIGAND, HIGH MG CONCENTRATION FORM
要素INTEGRASEインテグラーゼ
キーワードENDORIBONUCLEASE / HYDROLASE (加水分解酵素) / ENDONUCLEASE (エンドヌクレアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / virion component / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / virion component / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Gag-Pol polyprotein / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Bujacz, G. / Jaskolski, M. / Alexandratos, J. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The catalytic domain of avian sarcoma virus integrase: conformation of the active-site residues in the presence of divalent cations.
著者: Bujacz, G. / Jaskolski, M. / Alexandratos, J. / Wlodawer, A. / Merkel, G. / Katz, R.A. / Skalka, A.M.
履歴
登録1995年11月29日処理サイト: BNL
改定 1.01996年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTEGRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0163
ポリマ－16,7231
非ポリマー2932
水2,540141
1
A: INTEGRASE
ヘテロ分子

A: INTEGRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0336
ポリマ－33,4462
非ポリマー5864
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)66.240, 66.240, 81.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 73
詳細THIS FILE CONTAINS ONLY A MONOMER. IN ORDER TO CREATE THE SECOND SUBUNIT OF THE DIMERIC MOLECULE, THE FRACTIONAL CRYSTALLOGRAPHIC COORDINATES NEED TO BE TRANSFORMED BY Y, X, 1.0 - Z.

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要素

#1: タンパク質 INTEGRASE / インテグラーゼ


分子量: 16723.232 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN, RESIDUES 1 - 4, 52 - 209 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CRYSTALS SOAKED IN 10 MILLIMOILAR MNCL2
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin) (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirusアルファレトロウイルス属 / 生物種: Rous sarcoma virusラウス肉腫ウイルス / 株: Schmidt-Ruppin
解説: ORIGINAL VIRAL DNA CLONE\: JU ET AL., J. VIROL. 33:1026-1033 (1980), ORIGINAL EXPRESSION CLONE\: TERRY ET AL., J. VIROL. 62:2358-2365 (1988), EXPRESSION CLONE FOR CORE\: KULKOSKY ET AL., J. ...解説: ORIGINAL VIRAL DNA CLONE\: JU ET AL., J. VIROL. 33:1026-1033 (1980), ORIGINAL EXPRESSION CLONE\: TERRY ET AL., J. VIROL. 62:2358-2365 (1988), EXPRESSION CLONE FOR CORE\: KULKOSKY ET AL., J. VIROL. 206:448-456 (1995)
プラスミド: PRC23IN(52-207) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03354, UniProt: O92956*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE APPARENT DISCREPANCY BETWEEN THE SEQUENCE PRESENTED HERE AND THE "POL_RSVP" SEQUENCE IS A ...THE APPARENT DISCREPANCY BETWEEN THE SEQUENCE PRESENTED HERE AND THE "POL_RSVP" SEQUENCE IS A RESULT OF VIRAL STRAIN VARIATION. THE STRAIN USED FOR THIS WORK, "ROUS SARCOMA VIRUS SCHMIDT-RUPPIN B", COMPARED TO "POL-RSVP" SEQUENCE DIFFERS AT TWO POSITIONS WITH THE CONSERVATIVE AMINO ACID RESIDUE DIFFERENCES NOTED (VAL -> ALA 101 AND ARG -> LYS 166).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.02 %
結晶化pH: 7.5
詳細: pH 7.5 THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20% PEG 4000, 10% ISOPROPANOL, 100 MILLIMOLAR HEPES PH 7.5. CRYSTALS WERE THEN SOAKED IN 10 MILLIMOLAR MNCL2.

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年10月20日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 11953 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.53 % / Rmerge(I) obs: 0.085
反射
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å / 最低解像度: 8 Å / Rmerge(I) obs: 0.085

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.05→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 --
obs0.13 9450 86 %
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1124 0 16 141 1281
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0470.041
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.057
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.5112.4
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.7493.3
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.433.7
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it8.1386.4
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0160.022
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1650.18
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2060.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2380.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2550.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor33.4
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.913
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor39.310
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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