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- PDB-1vr2: HUMAN VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2 (KDR) KINASE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vr2
タイトルHUMAN VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 2 (KDR) KINASE DOMAIN
要素PROTEIN (VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR KINASE)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / TYROSINE KINASE (プロテインチロシンキナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / endothelium development / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway ...blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / endothelium development / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endocardium development / vascular wound healing / vascular endothelial growth factor receptor activity / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endothelial cell differentiation / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of vasculogenesis / lymph vessel development / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / epithelial cell maturation / cell migration involved in sprouting angiogenesis / anchoring junction / positive regulation of positive chemotaxis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial depolarization / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / lung alveolus development / positive regulation of stem cell proliferation / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / growth factor binding / sorting endosome / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of MAPK cascade / semaphorin-plexin signaling pathway / positive regulation of macroautophagy / : / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / calcium ion homeostasis / 細胞分化 / 脈管形成 / Integrin cell surface interactions / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / coreceptor activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / ovarian follicle development / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / VEGFR2 mediated cell proliferation / epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / Hsp90 protein binding / 受容体型チロシンキナーゼ / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / 遊走 / integrin binding / 細胞結合 / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity / 血管新生 / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / エンドソーム / エンドソーム / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / 脂質ラフト / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 小胞体 / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / 免疫グロブリンフォールド / 抗体 / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set ...Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / 免疫グロブリンフォールド / 抗体 / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Mctigue, M. / Wickersham, J. / Pinko, C. / Showalter, R. / Parast, C. / Tempczyk-Russell, A. / Gehring, M. / Mroczkowski, B. / Kan, C. / Villafranca, J. / Appelt, K.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the kinase domain of human vascular endothelial growth factor receptor 2: a key enzyme in angiogenesis.
著者: McTigue, M.A. / Wickersham, J.A. / Pinko, C. / Showalter, R.E. / Parast, C.V. / Tempczyk-Russell, A. / Gehring, M.R. / Mroczkowski, B. / Kan, C.C. / Villafranca, J.E. / Appelt, K.
履歴
登録1998年12月3日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR KINASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2751
ポリマ－36,2751
非ポリマー00
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.410, 96.040, 38.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR KINASE) / KDR


分子量: 36274.738 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN / 変異: E990V / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PROTEIN WAS AUTOPHOSPHORYLATED AT RESIDUE 1059 PRIOR TO CRYSTALLIZATION. THIS PROTEIN CONSTRUCT CONTAINS THE KINASE DOMAIN WITH 50 RESIDUES (RESIDUES 940- 989) OF THE KINASE INSERT DOMAIN ...詳細: PROTEIN WAS AUTOPHOSPHORYLATED AT RESIDUE 1059 PRIOR TO CRYSTALLIZATION. THIS PROTEIN CONSTRUCT CONTAINS THE KINASE DOMAIN WITH 50 RESIDUES (RESIDUES 940- 989) OF THE KINASE INSERT DOMAIN DELETED. THE PROTEIN ALSO CONTAINS A GLUTAMIC ACID TO VALINE MUTATION AT RESIDUE 990.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: AORTA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35968, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.01 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and mother-liquor
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoirmother-liquor
32 Mammonium sulfate1reservoirmother-liquor
42 %(v/v)mPEG5501reservoirmother-liquor
550 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 17234 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.196 / % possible all: 81.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.5 % / Rmerge(I) obs: 0.196

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FGK

1fgk


解像度: 2.4→8 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 1.1 / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.215 --
obs0.215 12448 89.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 31.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2150 0 0 141 2291
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.73
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.86
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.38
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.86
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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