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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1tlx | ||||||
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タイトル | THERMOLYSIN (NATIVE) | ||||||
要素 | THERMOLYSINテルモリシン | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / METALLOPROTEINASE (金属プロテアーゼ) / ORGANIC SOLVENT (溶媒) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 テルモリシン / metalloendopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 同系置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | English, A.C. / Done, S.H. / Groom, C.R. / Hubbard, R.E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 1999 タイトル: Locating interaction sites on proteins: the crystal structure of thermolysin soaked in 2% to 100% isopropanol. 著者: English, A.C. / Done, S.H. / Caves, L.S. / Groom, C.R. / Hubbard, R.E. #1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995 タイトル: Structural Analysis of Zinc Substitutions in the Active Site of Thermolysin 著者: Holland, D.R. / Hausrath, A.C. / Juers, D. / Matthews, B.W. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982 タイトル: Structure of Thermolysin Refined at 1.6 Angstrom Resolution 著者: Holmes, M.A. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1tlx.cif.gz | 79.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1tlx.ent.gz | 59.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1tlx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/1tlx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/1tlx | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 34362.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア) 参照: UniProt: P00800, テルモリシン |
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-非ポリマー , 6種, 154分子
#2: 化合物 | ChemComp-VAL / | ||||
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#3: 化合物 | ChemComp-LYS / | ||||
#4: 化合物 | ChemComp-ZN / | ||||
#5: 化合物 | ChemComp-CA / #6: 化合物 | ChemComp-DMS / | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
構成要素の詳細 | THE ACTIVE SITE CLEFT OF THERMOLYSI非ポリマーの詳細 | RESIDUES 317 AND 318 FORM A DIPEPTIDE (VAL-LYS) BOUND IN THE ACTIVE SITE OF THE MOLECULE. IT IS ...RESIDUES 317 AND 318 FORM A DIPEPTIDE (VAL-LYS) BOUND IN THE ACTIVE SITE OF THE MOLECULE. IT IS PRESUMED THAT THE ORIGIN OF THIS DIPEPTIDE IS THE C-TERMINAL TWO RESIDUES OF THE PROTEIN. SINCE THE C-TERMINUS APPEARS AT FULL OCCUPANCY, MOLECULES NOT INCORPORAT | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % |
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結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5 |
結晶化 | *PLUS 手法: unknown詳細: This particular structure is not described in this paper. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 20252 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 14.9 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 4.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.24 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 同系置換 / 解像度: 2.1→20 Å / SU B: 3.5 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.18 / ESU R Free: 0.17 詳細: THIS ENTRY FORMS PART OF A SERIES OF STRUCTURES GENERATED FROM SOAKING CRYSTALS OF THERMOLYSIN IN ORGANIC SOLVENTS/ SOLUTES. THIS ENTRY WAS USED AS THE INITIAL MODEL FOR THE REFINEMENT OF THESE STRUCTURES.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 25.18 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
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拘束条件 |
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