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万見
- PDB-1say: L-ALANINE DEHYDROGENASE COMPLEXED WITH PYRUVATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1say
タイトルL-ALANINE DEHYDROGENASE COMPLEXED WITH PYRUVATE
要素L-ALANINE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


アラニンデヒドロゲナーゼ / alanine dehydrogenase activity / L-alanine catabolic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
アラニンデヒドロゲナーゼ / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...アラニンデヒドロゲナーゼ / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ピルビン酸 / アラニンデヒドロゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Phormidium lapideum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / ISOMORPHOUS WITH NATIVE ENZYME / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Baker, P.J. / Sawa, Y. / Shibata, H. / Sedelnikova, S.E. / Rice, D.W.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Analysis of the structure and substrate binding of Phormidium lapideum alanine dehydrogenase.
著者: Baker, P.J. / Sawa, Y. / Shibata, H. / Sedelnikova, S.E. / Rice, D.W.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallization of the Alanine Dehydrogenase from Phormidium Lapideum
著者: Sedelnikova, S. / Rice, D.W. / Shibata, H. / Sawa, Y. / Baker, P.J.
#2: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1994
タイトル: Purification and Characterization of Alanine Dehydrogenase from a Cyanobacterium, Phormidium Lapideum
著者: Sawa, Y. / Tani, M. / Murata, K. / Shibata, H. / Ochiai, H.
履歴
登録1998年6月5日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / software / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ALANINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6802
ポリマ－38,5921
非ポリマー881
水1,72996
1
A: L-ALANINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)232,08212
ポリマ－231,5546
非ポリマー5286
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area22140 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area76550 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)122.400, 122.400, 183.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-557-

HOH

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要素

#1: タンパク質 L-ALANINE DEHYDROGENASE


分子量: 38592.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Phormidium lapideum (バクテリア)
解説: MATSUE HOT SPRINGS / 遺伝子: ALADH / プラスミド: PNAD1 / 遺伝子 (発現宿主): ALADH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MV1184
参照: UniProt: O52942, アラニンデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-PYR / PYRUVIC ACID / ピルビン酸 / ピルビン酸


分子量: 88.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.99 %
結晶化pH: 6.7 / 詳細: pH 6.7
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125-30 mg/mlprotein1drop
20.1 MMES1drop
36-10 %PEG200001reservoir
40.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月21日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 63279 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
TNT5E精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH NATIVE ENZYME / 解像度: 2.1→30 Å / Isotropic thermal model: TNT / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 -5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
all-28636 --
obs-28636 78 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS AND KRETSINGER
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2715 0 6 96 2817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01527681.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1637503
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.116580
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.009694
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0154049
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg18.10
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0159

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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