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- PDB-1qqq: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF SER254 MUTANT OF ESCHERICHIA COLI T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qqq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF SER254 MUTANT OF ESCHERICHIA COLI THYMIDYLATE SYNTHASE
要素THYMIDYLATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / THYMIDYLATE SYNTHASE / METHYLTRANSFERASE (メチルトランスフェラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / メチル化 / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Fantz, C. / Shaw, D. / Jennings, W. / Forsthoefel, A. / Kitchens, M. / Phan, J. / Minor, W. / Lebioda, L. / Berger, F.G. / Spencer, H.T.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2000
タイトル: Drug-resistant variants of Escherichia coli thymidylate synthase: effects of substitutions at Pro-254.
著者: Fantz, C. / Shaw, D. / Jennings, W. / Forsthoefel, A. / Kitchens, M. / Phan, J. / Minor, W. / Lebioda, L. / Berger, F.G. / Spencer, H.T.
履歴
登録1999年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02021年11月3日Group: Atomic model / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12022年4月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1424
ポリマ－30,8541
非ポリマー2883
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2858
ポリマ－61,7082
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_555-x,-y+1/2,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area21220 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.437, 132.437, 132.437
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Cell settingcubic
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-480-

HOH

21A-493-

HOH

31A-541-

HOH

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要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE SYNTHASE / / E.C. 2.1.1.45


分子量: 30854.096 Da / 分子数: 1 / 変異: P254S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X2913 / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 58% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 20 MM 2-MERCAPTOETHANOL, 100 MM TRIS HCL, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 mMEDTA1drop
210 mM2-mercaptoethanol1drop
3100 mMammonium sulfate1drop
420 mMpotassium phosphate1drop
520 mg/mlTS1drop
658 %satammonium sulfate1reservoir
720 mM2-mercaptoethanol1reservoir
8100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 138 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793
検出器タイプ: APS-1 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→6 Å / Num. all: 515931 / Num. obs: 515160 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 3 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / % possible all: 100
反射 シェル
*PLUS
Num. unique obs: 4008

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.5→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2800394.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: USED MAXIMUM LIKELIHOOD ON F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1713 3 %
Rwork0.224 --
obs0.224 56395 92.9 %
all-56424 -
原子変位パラメータBiso mean: 24.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2163 0 15 221 2399
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.91.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.082.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 232 2.8 %
Rwork0.254 8055 -
obs--82.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 3 / % reflection Rfree: 3 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.238 / % reflection Rfree: 2.8 % / Rfactor Rwork: 0.254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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