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- PDB-1qgi: CHITOSANASE FROM BACILLUS CIRCULANS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qgi
タイトルCHITOSANASE FROM BACILLUS CIRCULANS
要素PROTEIN (CHITOSANASE)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / CHITOSAN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


キトサナーゼ / chitosanase activity / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Chitosanase; Chain A, domain 2 / Chitosanase, subunit A, domain 2 / Chitosanases families 46 and 80 active sites signature. / Chitosanase, subunit A; domain 1 / Chitosanase, subunit A, domain 1 / Glycoside hydrolase, family 46, N-terminal / Glycosyl hydrolase family 46 / Glycoside hydrolase, family 46 / Lysozyme-like domain superfamily / Up-down Bundle ...Chitosanase; Chain A, domain 2 / Chitosanase, subunit A, domain 2 / Chitosanases families 46 and 80 active sites signature. / Chitosanase, subunit A; domain 1 / Chitosanase, subunit A, domain 1 / Glycoside hydrolase, family 46, N-terminal / Glycosyl hydrolase family 46 / Glycoside hydrolase, family 46 / Lysozyme-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
キトサナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus circulans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Saito, J. / Kita, A. / Higuchi, Y. / Nagata, Y. / Ando, A. / Miki, K.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of chitosanase from Bacillus circulans MH-K1 at 1.6-A resolution and its substrate recognition mechanism.
著者: Saito, J. / Kita, A. / Higuchi, Y. / Nagata, Y. / Ando, A. / Miki, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Analysis of Chitosanase from Bacillus Circulans Mh-K1
著者: Saito, J. / Kita, A. / Nagata, Y. / Ando, A. / Miki, K.
履歴
登録1999年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: NDB
改定 1.01999年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHITOSANASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6273
ポリマ－28,9871
非ポリマー6402
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.300, 128.000, 57.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-500-

SO4

21A-327-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHITOSANASE)


分子量: 28987.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus circulans (バクテリア) / 株: MH-K1 / 発現宿主: Brevibacillus brevis (バクテリア) / 株 (発現宿主): 47-5Q / 参照: UniProt: P33673, キトサナーゼ
#2: 多糖 2-amino-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-amino-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...2-amino-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-amino-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 543.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNb1-4DGlcpNb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1b_1-5_2*N]/1-2-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpN]{[(4+1)][b-D-4-deoxy-GlcpN]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.39 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
165 %(w/v)ammonium sulfate1drop
275 %(w/v)ammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1.0000,1.0721,1.0722,1.0728
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.07211
31.07221
41.07281
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 40769 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.085
反射
*PLUS
Num. measured all: 462029
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.7 % / Rmerge(I) obs: 0.656

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE COORDINATES OF SUBSTRATE MOLECULE MADE UP OF TWO MOLECULES OF D-GLUCOSAMINE AND ONE MOLECULE OF N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE ARE ESTIMATED COORDINATES BASED ON DOCKING EXPERIMENTS AND WERE NOT ...詳細: THE COORDINATES OF SUBSTRATE MOLECULE MADE UP OF TWO MOLECULES OF D-GLUCOSAMINE AND ONE MOLECULE OF N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE ARE ESTIMATED COORDINATES BASED ON DOCKING EXPERIMENTS AND WERE NOT PART OF THE CRYSTALLOGRAPHIC DETERMINATION THE SHORT CONTACTS BETWEEN WATER MOLECULES AND THE SUBSTRATE MOLECULE LISTED IN THIS FILE ARE DUE THE FACT THAT THE CRYSTAL STRUCTURE DID NOT CONTAIN SUBSTRATE MOLECULE AND THIS SITE WAS OCCUPIED BY WATER MOLECULES
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 --
Rwork0.192 --
obs-38353 94.2 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2037 0 39 150 2226
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.375
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.281
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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