[日本語] English
万見
- PDB-1pzn: Rad51 (RadA) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pzn
タイトルRad51 (RadA)
要素DNA repair and recombination protein rad51
キーワードRECOMBINATION (遺伝的組換え) / HEPTAMERIC RING / HEPTAMER / RING / OLIGOMER (オリゴマー) / RAD51 POLYMERIZATION MOTIF / HELIX-HAIRPIN-HELIX / DNA REPAIR (DNA修復) / DNA RECOMBINATION / ATPASE (ATPアーゼ) / HOMOLOGOUS RECOMBINATION (相同組換え)
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent DNA damage sensor activity / DNA recombination / damaged DNA binding / DNA修復 / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein RadA / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein RadA / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
イミダゾール / DNA repair and recombination protein RadA
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Shin, D.S. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Full-length archaeal Rad51 structure and mutants: Mechanisms for RAD51 assembly and control by BRCA2
著者: Shin, D.S. / Pellegrini, L. / Daniels, D.S. / Yelent, B. / Craig, L. / Bates, D. / Yu, D.S. / Shivji, M.K. / Hitomi, C. / Arvai, A.S. / Volkmann, N. / Tsuruta, H. / Blundell, T.L. / ...著者: Shin, D.S. / Pellegrini, L. / Daniels, D.S. / Yelent, B. / Craig, L. / Bates, D. / Yu, D.S. / Shivji, M.K. / Hitomi, C. / Arvai, A.S. / Volkmann, N. / Tsuruta, H. / Blundell, T.L. / Venkitaraman, A.R. / Tainer, J.A.
履歴
登録2003年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA repair and recombination protein rad51
B: DNA repair and recombination protein rad51
C: DNA repair and recombination protein rad51
D: DNA repair and recombination protein rad51
E: DNA repair and recombination protein rad51
F: DNA repair and recombination protein rad51
G: DNA repair and recombination protein rad51
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)273,10036
ポリマ－270,5047
非ポリマー2,59629
水1,20767
1
A: DNA repair and recombination protein rad51
B: DNA repair and recombination protein rad51
C: DNA repair and recombination protein rad51
D: DNA repair and recombination protein rad51
E: DNA repair and recombination protein rad51
F: DNA repair and recombination protein rad51
G: DNA repair and recombination protein rad51
ヘテロ分子

A: DNA repair and recombination protein rad51
B: DNA repair and recombination protein rad51
C: DNA repair and recombination protein rad51
D: DNA repair and recombination protein rad51
E: DNA repair and recombination protein rad51
F: DNA repair and recombination protein rad51
G: DNA repair and recombination protein rad51
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)546,20072
ポリマ－541,00814
非ポリマー5,19158
水25214
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_353-x-2,y,-z-3/21
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23830 Å2
ΔGint-227 kcal/mol
Surface area65900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)144.163, 193.124, 176.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x, y, 1/2-z

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質
DNA repair and recombination protein rad51 / Rad51 / RadA / recombinase radA


分子量: 38643.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O74036

-
非ポリマー , 5種, 96分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン / イミダゾール


分子量: 69.085 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル / 2-Methyl-2,4-pentanediol


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.2 mg/mlprotein1drop
21 mMATP1drop
320 mM1dropMgCl2

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-210.979029
シンクロトロンSSRL BL9-220.979126, 0.911620, 0.979413
検出器
タイプID検出器日付
ADSC1CCD2002年4月7日
ADSC2CCD2002年4月6日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9790291
20.9791261
30.911621
40.9794131
反射解像度: 2.85→40 Å / Num. all: 106150 / Num. obs: 106150 / % possible obs: 97.1 % / Biso Wilson estimate: 78 Å2 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / % possible obs: 89.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2198 / Rsym value: 0.37
反射
*PLUS
Num. obs: 462283 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
Num. unique obs: 57867 / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.85→39.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 5646125.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 5206 4.9 %RANDOM
Rwork0.257 ---
all-106150 --
obs-106150 95.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.162 Å2 / ksol: 0.318797 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 79.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-42 Å20 Å20 Å2
2---30.42 Å20 Å2
3----11.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.47 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.68 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→39.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13587 0 166 67 13820
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.85→3.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 793 4.8 %
Rwork0.386 15762 -
obs-16555 89.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2LIG.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMLIG.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0085
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る