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万見
- PDB-1pn5: NMR structure of the NALP1 Pyrin domain (PYD) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pn5
タイトルNMR structure of the NALP1 Pyrin domain (PYD)
要素NACHT-, LRR- and PYD-containing protein 2
キーワードAPOPTOSIS (アポトーシス) / 5 ALPHA-HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


NLRP1 inflammasome complex assembly / cysteine-type endopeptidase activator activity / NLRP1 inflammasome complex / canonical inflammasome complex / The NLRP1 inflammasome / self proteolysis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / IgG binding / pattern recognition receptor activity / pattern recognition receptor signaling pathway ...NLRP1 inflammasome complex assembly / cysteine-type endopeptidase activator activity / NLRP1 inflammasome complex / canonical inflammasome complex / The NLRP1 inflammasome / self proteolysis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / IgG binding / pattern recognition receptor activity / pattern recognition receptor signaling pathway / cellular response to UV-B / stress-activated protein kinase signaling cascade / pyroptosis / antiviral innate immune response / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / response to muramyl dipeptide / signaling adaptor activity / molecular condensate scaffold activity / positive regulation of interleukin-1 beta production / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / : / double-stranded RNA binding / peptidase activity / regulation of inflammatory response / double-stranded DNA binding / defense response to virus / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / defense response to bacterium / protein domain specific binding / apoptotic process / 核小体 / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / extracellular region / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
FIIND domain / Function to find / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / DAPIN domain ...FIIND domain / Function to find / FIIND domain profile. / CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / ロイシンリッチリピート / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / ロイシンリッチリピート / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Leucine-rich repeat profile. / Death-like domain superfamily / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Hiller, S. / Kohl, A. / Fiorito, F. / Herrmann, T. / Wider, G. / Tschopp, J. / Grutter, M.G. / Wuthrich, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: NMR structure of the apoptosis- and inflammation-related NALP1 pyrin domain
著者: Hiller, S. / Kohl, A. / Fiorito, F. / Herrmann, T. / Wider, G. / Tschopp, J. / Grutter, M.G. / Wuthrich, K.
履歴
登録2003年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE Residues 1-58 are missing from the coordinates because they were not included in the model. ...SEQUENCE Residues 1-58 are missing from the coordinates because they were not included in the model. Residues 57 and 58 are independent linking residues, which have been inserted to provide distance and flexibiltiy in this two-domain fusion protein.
Remark 650HELIX Determination method: author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NACHT-, LRR- and PYD-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6811
ポリマ－17,6811
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #17aesthetic reasons

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要素

#1: タンパク質 NACHT-, LRR- and PYD-containing protein 2 / Death effector filament-forming ced-4-like apoptosis protein / Nucleotide-binding domain and ...Death effector filament-forming ced-4-like apoptosis protein / Nucleotide-binding domain and caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain protein 7


分子量: 17680.607 Da / 分子数: 1 / 断片: Pyrin domain (PYD) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 1-56 correspond to the fused Immunoglobulin G binding protein G (SWS P06654, residues 228-282)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NALP1 / プラスミド: pET20b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P06654, UniProt: Q9C000

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: Protein was expressed as a fusion protein with G B1 to enhance solubility (Zhou et al., J. Biomol. NMR 20, 11-14)

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試料調製

詳細内容: 1mM NALP1 PYD U-15N,13C; 50mM Na / PO4 - Buffer; 50mM NaCl; 1mM CHAPS; 20mM DTT (D10); 0.02% NaN3; 0.1mM EDTA; protease inhibitor cocktail (Complete, Roche); 95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX7501
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
XwinNMRBrukercollection
DYANAGuentert構造決定
CANDIDHerrmann構造決定
ATNOSHerrmann構造決定
CARAKellerデータ解析
ATNOSHerrmann精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: aesthetic reasons
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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