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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1p7d | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the Lambda Integrase (residues 75-356) bound to DNA | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA Binding Protein/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX (デオキシリボ核酸) / DNA Binding Protein-DNA COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 provirus excision / integrase activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity ...provirus excision / integrase activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / symbiont entry into host cell / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage lambda (λファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.95 Å | ||||||
データ登録者 | Aihara, H. / Kwon, H.J. / Nunes-Duby, S.E. / Landy, A. / Ellenberger, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003 タイトル: A Conformational Switch Controls the DNA Cleavage Activity of Lambda Integrase 著者: Aihara, H. / Kwon, H.J. / Nunes-Duby, S.E. / Landy, A. / Ellenberger, T. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | translational initiation |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1p7d.cif.gz | 154.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1p7d.ent.gz | 123.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1p7d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p7/1p7d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p7/1p7d | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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-要素
#1: DNA鎖 | 分子量: 3910.573 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 #2: DNA鎖 | 分子量: 8075.239 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 #3: タンパク質 | 分子量: 31914.553 Da / 分子数: 2 / Fragment: Residues 75-356 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage lambda (λファージ) 属: Lambda-like viruses / 遺伝子: INT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03700 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: PEG 8000, Ammonium Sulfate, Sodium Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 |
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結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å |
検出器 | タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月6日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.95→50 Å / Num. all: 19010 / Num. obs: 19010 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 58.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 18.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.95→3.06 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 1884 / % possible all: 99.9 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.07 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.9 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.95→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.95→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.95→3.01 Å
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精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rwork: 0.401 |