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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1or8 | ||||||
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タイトル | Structure of the Predominant protein arginine methyltransferase PRMT1 | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / protein arginine methylation / AdoMet-dependent methylation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 snoRNP binding / peptidyl-arginine omega-N-methylation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Estrogen-dependent gene expression / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / Extra-nuclear estrogen signaling / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity ...snoRNP binding / peptidyl-arginine omega-N-methylation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Estrogen-dependent gene expression / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / Extra-nuclear estrogen signaling / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / regulation of BMP signaling pathway / histone H4R3 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / protein methyltransferase activity / protein methylation / methylosome / protein-arginine N-methyltransferase activity / negative regulation of JNK cascade / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / cardiac muscle tissue development / methyl-CpG binding / positive regulation of p38MAPK cascade / mitogen-activated protein kinase p38 binding / histone methyltransferase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA splicing / positive regulation of translation / positive regulation of erythrocyte differentiation / liver regeneration / protein homooligomerization / neuron projection development / in utero embryonic development / positive regulation of cell population proliferation / enzyme binding / protein-containing complex / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å | ||||||
データ登録者 | Zhang, X. / Cheng, X. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2003 タイトル: Structure of the Predominant Protein Arginine Methyltransferase PRMT1 and Analysis of Its Binding to Substrate Peptides 著者: Zhang, X. / Cheng, X. | ||||||
履歴 |
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Remark 400 | THE ENTRY PRESENTS A STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 1 AND ...THE ENTRY PRESENTS A STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN PROTEIN ARGININE N-METHYLTRANSFERASE 1 AND SUBSTRATE PEPTIDE (19 RESIDUES). THE COORDINATES PRESENTED IN THE FILE FOR PEPTIDE SUBSTRATE ARE FOR FOUR POSSIBLE ALTERNATE LOCATION AS CHAINS B, C, D AND E. REMARKS 465, 470 AND SHORT CONTACTS SHOULD BE VIEWED IN THIS CONTEXT. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1or8.cif.gz | 88.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1or8.ent.gz | 61.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1or8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/or/1or8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/or/1or8 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 5分子 ABCDE
#1: タンパク質 | 分子量: 39267.855 Da / 分子数: 1 / 断片: S14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: HRMT1L2 OR PRMT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63009, EC: 2.1.1.125 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1672.792 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized |
-非ポリマー , 4種, 174分子
#3: 化合物 | ChemComp-SAH / | ||
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#4: 化合物 | ChemComp-UNL / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 | ||
#5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.7 詳細: ammonium phosphate, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, temperature 289K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1 Å |
検出器 | タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.35→25 Å / Num. all: 22428 / Num. obs: 22428 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.455 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 20.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.39 Å / Rmerge(I) obs: 0.195 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 691 / % possible all: 61.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1F3L 解像度: 2.35→24.65 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
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原子変位パラメータ | Biso mean: 34.4 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→24.65 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.35→2.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.03
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