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- PDB-1ni9: 2.0 A structure of glycerol metabolism protein from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ni9
タイトル2.0 A structure of glycerol metabolism protein from E. coli
要素Protein glpX
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / UNKNOWN FUNCTION / Two domain structure of two alpha/beta folds / Extended beta sheets / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerol metabolic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / 糖新生 / manganese ion binding / protein homodimerization activity / 細胞質
類似検索 - 分子機能
D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #90 / Fructose-1,6-bisphosphatase class 2/Sedoheputulose-1,7-bisphosphatase / Bacterial fructose-1,6-bisphosphatase, glpX-encoded / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-1,6-bisphosphatase 1 class 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sanishvili, R. / Brunzelle, J. / Savchenko, A. / Edwards, A.M. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of the Type II Fructose-1,6-bisphosphatase GlpX from Escherichia coli.
著者: Brown, G. / Singer, A. / Lunin, V.V. / Proudfoot, M. / Skarina, T. / Flick, R. / Kochinyan, S. / Sanishvili, R. / Joachimiak, A. / Edwards, A.M. / Savchenko, A. / Yakunin, A.F.
履歴
登録2002年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THE AUTHORS STATE THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein glpX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2833
ポリマ－36,0911
非ポリマー1922
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.453, 61.453, 171.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Protein glpX


分子量: 36090.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GLPX OR B3925 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9C9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.23 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 4.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17 %PEG80001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoirpH4.4

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.9793, 0.9795
シンクロトロンAPS 19-ID21.0332
検出器
タイプID検出器日付詳細
CUSTOM-MADE1CCD2002年4月22日mirror
CUSTOM-MADE2CCD2001年12月19日mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Sagittally focusing double crystal Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Sagittally focusing double crystal Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97951
31.03321
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 22955 / Rsym value: 0.66
反射 シェル最高解像度: 2 Å / Num. unique all: 2102 / Rsym value: 0.327
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.18 Å / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.525 / Mean I/σ(I) obs: 3.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
d*TREKデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 4.317 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2436 1095 5.1 %RANDOM
Rwork0.18656 ---
obs0.18934 20446 93.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20 Å20 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----2.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2192 0 10 143 2345
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222218
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022182
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8951.9873002
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95235036
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5415286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02412
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2443
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2490.22587
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.21548
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2060.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2740.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.330.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0011.51441
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.75222310
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6723777
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3564.5692
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.282 54
Rwork0.241 1224
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44220.0502-0.55580.2659-0.21611.29460.00050.0723-0.0499-0.0576-0.00510.03570.057-0.08970.00450.0048-0.008900.0177-0.00540.028424.877810.823446.5481
20.36020.2047-0.55660.0511-0.24721.02610.01060.0322-0.0007-0.0125-0.0072-0.01130.0237-0.0373-0.00340.0523-0.0061-0.0120.049-0.00480.078825.230411.895550.7452
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 3263 - 328
2X-RAY DIFFRACTION2AD - C402 - 4011
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 39 Å / Num. reflection obs: 34514 / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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