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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1n7w | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human Serum Transferrin, N-Lobe L66W mutant | ||||||
要素 | Serotransferrin | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / IRON TRANSPORT PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / クラスリン / ERK1 and ERK2 cascade ...iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / クラスリン / ERK1 and ERK2 cascade / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / ferric iron binding / actin filament organization / ferrous iron binding / Post-translational protein phosphorylation / Iron uptake and transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / regulation of protein stability / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / cellular response to iron ion / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / Clathrin-mediated endocytosis / antibacterial humoral response / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / エンドソーム / endosome membrane / apical plasma membrane / 小胞体 / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / 細胞膜 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Adams, T.E. / Mason, A.B. / He, Q.Y. / Halbrooks, P.J. / Briggs, S.K. / Smith, V.C. / MacGillivray, R.T. / Everse, S.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003 タイトル: The Position of Arginine 124 Controls the Rate of Iron Release from the N-lobe of Human Serum Transferrin. A Structural Study 著者: Adams, T.E. / Mason, A.B. / He, Q.Y. / Halbrooks, P.J. / Briggs, S.K. / Smith, V.C. / MacGillivray, R.T. / Everse, S.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1n7w.cif.gz | 79.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1n7w.ent.gz | 59 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1n7w.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n7/1n7w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n7/1n7w | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36677.711 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL LOBE / 変異: L66W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: BABY / 遺伝子: TF / プラスミド: pNUT / 器官 (発現宿主): kidney / 発現宿主: Cricetinae (ハムスター) / 参照: UniProt: P02787 |
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#2: 化合物 | ChemComp-CO3 / |
#3: 化合物 | ChemComp-FE / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.22 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.7 詳細: 0.2M POTASSIUM ACETATE, 20% PEG 3350, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月14日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Ni MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 21570 / Num. obs: 21203 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 17.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique all: 2018 / Rsym value: 0.312 / % possible all: 96 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.093 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96 % / Num. unique obs: 2018 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1A8E 解像度: 2.2→21.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.0082 Å2 / ksol: 0.305994 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.7 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error free: 0.31 Å / Luzzati sigma a free: 0.27 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→21.46 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS バージョン: 6.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.238 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.18 Å |