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- PDB-1mwq: Structure of HI0828, a Hypothetical Protein from Haemophilus infl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mwq
タイトルStructure of HI0828, a Hypothetical Protein from Haemophilus influenzae with a Putative Active-Site Phosphohistidine
要素HYPOTHETICAL PROTEIN HI0828仮説
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / UNKNOWN FUNCTION / HI0828 / YCII_HAEIN / hypothetical protein / Structure 2 Function Project / S2F
機能・相同性
機能・相同性情報


YCII-related / YCII-related domain / Dimeric alpha+beta barrel / Dimeric alpha-beta barrel / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Uncharacterized protein HI_0828
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 0.99 Å
データ登録者Willis, M.A. / Krajewski, W. / Chalamasetty, V.R. / Reddy, P. / Howard, A. / Herzberg, O. / Structure 2 Function Project (S2F)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Structure of YciI from Haemophilus influenzae (HI0828) reveals a ferredoxin-like alpha/beta-fold with a histidine/aspartate centered catalytic site
著者: Willis, M.A. / Song, F. / Zhuang, Z. / Krajewski, W. / Chalamasetty, V.R. / Reddy, P. / Howard, A. / Dunaway-Mariano, D. / Herzberg, O.
履歴
登録2002年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOTHETICAL PROTEIN HI0828
B: HYPOTHETICAL PROTEIN HI0828
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,56715
ポリマ－22,6112
非ポリマー95613
水5,927329
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4940 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area10030 Å2
手法PISA
2
A: HYPOTHETICAL PROTEIN HI0828
ヘテロ分子

B: HYPOTHETICAL PROTEIN HI0828
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,56715
ポリマ－22,6112
非ポリマー95613
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x+1/2,-y,z-1/21
Buried area2140 Å2
ΔGint-197 kcal/mol
Surface area12930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.476, 63.317, 75.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Dynamic Light Scattering (DLS) indicates the protein is a dimer in solution. There is one dimer in the asymmetric unit.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HYPOTHETICAL PROTEIN HI0828 / 仮説


分子量: 11305.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P44887

-
非ポリマー , 6種, 342分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン / カコジル酸


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#5: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.19 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG4000, sodium cacodylate, sodium chloride, zinc acetate, dioxane, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
111 mg/mlprotein1drop
216 %PEG40001reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoirpH5.5
420 mMacetate1reservoir
52 %dioxane1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9793, 0.9795, 0.9664, 0.9832
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97951
30.96641
40.98321
反射解像度: 0.99→19.45 Å / Num. all: 206507 / Num. obs: 206417 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.76 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 0.99→1 Å / 冗長度: 0.87 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 3599 / Rsym value: 0.3486 / % possible all: 55.7
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 1042859 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.1 Å / % possible obs: 83.4 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 6

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
SCALEPACKデータスケーリング
XPREPデータ削減
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS精密化
SHELXモデル構築
DENZOデータ削減
RESOLVE位相決定
CNS位相決定
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 0.99→15 Å / Num. parameters: 18707 / Num. restraintsaints: 23309 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1319 5403 5 %RANDOM
Rwork0.1078 ---
all0.1087 107935 --
obs0.1087 107935 95 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 25 / Occupancy sum hydrogen: 1497 / Occupancy sum non hydrogen: 1916.09
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.99→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1579 0 38 329 1946
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0269
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.094
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.11
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.036
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.107
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.132 / Rfactor Rwork: 0.109
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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